Influencia de la hidrólisis enzimática de proteínas de amaranto sobre las propiedades espumantes y cinéticas de adsorción a la interfase aire/agua.

BOLONTRADE, AGUSTÍN J.; SCILINGO, ADRIANA A.; AÑÓN, M. CRISTINA

Concordia, Entre Ríos, Argentina

Congreso; XII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos.; 2009

Asociación Argentina de Tecnólogos Alimentarios

<!-- /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0cm; margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman"; mso-ansi-language:ES-AR;} @page Section1 {size:612.0pt 792.0pt; margin:72.0pt 90.0pt 72.0pt 90.0pt; mso-header-margin:36.0pt; mso-footer-margin:36.0pt; mso-paper-source:0;} div.Section1 {page:Section1;} --> Este trabajo tiene como objetivo estudiar la variación de la tensión superficial en el tiempo y las propiedades espumantes de una solución de hidrolizado proteico de Amaranthus hypochondriacus en relación al aislado no hidrolizado. El aislado proteico (HI) se preparó a partir de harina desgrasada por extracción en medio alcalino y posterior precipitación isoelectrica (pH5) seguida de una resuspensión del precipitado en medio neutro y liofilización. Para la preparación del hidrolizado una dispersión de aislado en buffer fosfato pH7,8 fue tratada con tripsina (tipo III, páncreas bovino, Sigma, U-BAEE=10600U/mg; relación E/S=1mg/100mg) durante 20 min a 37°C (hidrolizado 2,2-THH). La hidrólisis fue detenida por tratamiento térmico (85ºC, 10 minutos), alcanzándose un grado de hidrólisis de 2,2 % determinado por el método del TNBS. A las muestras hidrolizadas y no hidrolizadas se les determinó la composición química, composición polipeptídica (PAGE→SDS-PAGE), el comportamiento térmico (DSC), la hidrofobicidad superficial y la solubilidad en diferentes medios. Las muestras, para los distintos ensayos realizados fueron dispersadas en buffers de µ0,5 (pH2, pH6,3 y pH8) y de µ0,06 (pH6,3 y pH8). La tensión superficial (g) y las propiedades espumantes se evaluaron a una concentración de proteínas solubles de 1 mg/ml. La tensión superficial se evaluó a distintos tiempos en un tensiómetro de volumen de gota TVT2 LAUDA. g en el equilibrio (geq), las constantes de velocidad asignadas a los procesos de adsorción y reordenamiento (ka y kr) y la amplitud de los mismos se obtuvieron mediante el ajuste matemático de los datos experimentales a un modelo exponencial de primer orden bifásico. Las propiedades espumantes se midieron en un equipo basado en el diseño de Loisel haciendo burbujear N2 (80 ml/min) durante 30 s a través de 6 ml de solución proteica. Los parámetros determinados fueron: velocidad máxima de incorporación de líquido (v0), volumen máximo de líquido incorporado (VLE), volumen de espuma (Vesp), volumen de líquido remanente a los 10 minutos del cese del burbujeo (VLE10´) y tiempo medio de desestabilización (t1/2). A tiempos cortos (3s) el 2,2-THH presentó menor g respecto a HI en las condiciones evaluadas. A pesar de ello sólo se logró una mejora en v0 a pH 8 y µ 0,06 la cual se correlaciona con una mayor ka. Para ambas muestras g (3s) es menor y v0 mayor a pH 2 que al resto de los pHs, mientras que geq es menor a pH 8. ka es un orden de magnitud mayor a kr y aumenta significativamente con la hidrólisis a pH 8. El parámetro de amplitud de la fase de reordenamiento disminuye con la hidrólisis en todas las condiciones ensayadas, y es menor a pH 2, lo cual permite pensar que el descenso de g se debe principalmente a procesos de adsorción. A pH 2 la hidrólisis mejora aún más la estabilidad de la espuma.