Bacteriocinas de bacterias lácticas: estudio genético de lactocina 705

RAYA; SESMA; CUOZZO, S.; CASTELLANO P; VIGNOLO, G; RUIZ HOLGADO, A

Buenos Aires, Argentina.

Congreso; IX Congreso Argentino de Microbiología; 2001

Asociación Argentina de Microbiología.

Las bacteriocinas se definen como sustancias antimicrobianas de naturaleza proteica y síntesis ribosomal, que ejercen su acción bactericida contra microorganismos taxonómicamente relacionados. Tres clases principales de bacteriocinas son producidas por las bacterias lácticas: I) lantibióticos; II) bacteriocinas no lantibióticas de bajo peso molecular ( 30 kDa), inestables al calor. La mayoría de las bacteriocinas producidas por las bacterias lácticas muestran un espectro de acción limitado y pertenecen a la clase II; éstas, a su vez, se diferencian en las subclases: (IIa) bacteriocinas activas contra Listeria; las llamadas "tipo pediocina"; (IIb) bacteriocinas de dos componentes; (IIc) bacteriocinas dependientes del mecanismo de secreción general; y (IVd) bacteriocinas que no pueden ser incluidas en alguna de las tres subclases mencionadas. Lactobacillus casei CRL705, bacteria láctica aislada a partir de un embutido artesanal argentino, produce dos bacteriocinas (lactocinas): lac705 y AL705. Los genes estructurales de lac705, así como el de una potencial proteína de inmunidad y los genes del sistema de transporte (genes ABC y accesorio) han sido identificados y caracterizados. La ausencia de un sistema de transducción de señales, tales como una histidina quinasa y un "regulador de respuesta", indica que lac705 no interviene en un mecanismo de "quorum-sensing", como ha sido descrito en otros sistemas. Lac705 es una bacteriocina del tipo IIb; su actividad inhibitoria del crecimiento de Lactobacillus plantarum CRL691 es dependiente de la presencia complementaria de dos péptidos, denominados Lac705a y Lac705b, de 33 aminoácidos cada uno. El procesamiento de estos péptidos se realiza a través de un sistema de transporte ABC (ATP- binding-cassette). La proteína ABC presenta, en su extremo amino, un dominio de actividad peptidasa, responsable de la hidrólisis de las prebacteriocinas, y en su región carboxilo dos zonas altamente conservadas, denominadas sitios Walker A y B, responsables en la interaccion e hidrólisis del ATP. La actividad antimicrobiana de lac705 contra CRL691 requiere de una relación 1/32 de los péptidos Lac705alfa y Lac705beta, con un efecto bactericida, pero no bacteriolítico. Lac705 afecta ambos componentes de la fuerza protón motora (FPM) de las células sensibles; la especificidad de lact705 estaría mediada por el péptido alfa, mientras el péptido beta afectaría la integridad y la permeabilización de la membrana, formando poros, vía un mecanismo "barrel-stave".