DINÁMICA MOLECULAR Y RASGOS ESPECTRALES DE LA PROTEÍNA CAROTENOIDE NARANJA

GASCÓN, JOSÉ; CLARK, KEVIN L.; PIGNI, NATALIA B.

Simposio; XXIII SINAQO (Simposio Nacional de Química Orgánica); 2021

Sociedad Argentina de Investigación en Química Orgánica (SAIQO)

La proteína carotenoide naranja, conocida como OCP por sus siglas en inglés (Orange Carotenoid Protein), ejerce una función fotoprotectora en las cianobacterias disipando el exceso de energía lumínica. Su estructura consta de dos dominios bien definidos formando una cavidad en la que se une un carotenoide mediante interacciones hidrofóbicas y puente de hidrógeno. El mecanismo de fotoactivación implica la translocación del carotenoide (~12 Å) hacia el dominio N-terminal, seguida de la separación de los dominios para dar lugar a una estructura abierta capaz de interactuar con los ficobilisomas. Estos cambios a nivel molecular se ven reflejados en el espectro de absorción UV-Visible, que evidencia corrimientos batocrómicos característicos. La estructura de la OCP inactiva es conocida pero aún no existen modelos de su forma activa, y varios aspectos del proceso activación continúan sin ser esclarecidos. Mediante una combinación de metodologías computacionales, incluyendo dinámica molecular, metadinámica y cálculos QM/MM, se simuló la translocación del carotenoide a partir de la forma inactiva de la proteína (OCPO), obteniendo modelos de los estados intermedios, y reproduciendo los valores de (lambda)max experimentales de los espectros de referencia. El modelo de la proteína con el carotenoide completamente desplazado representa un fotoproducto clave del mecanismo a partir del cual se puede abordar el estudio de los siguientes estadíos, incluyendo la separación de los dominios.