ICYTAC   23898
INSTITUTO DE CIENCIA Y TECNOLOGIA DE ALIMENTOS CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterización de la fracción proteica de harinas de quinoa y obtención de aislados proteicos.
Autor/es:
MUFARI, J.R.; CERVILLA, N.S; GUZMÁN C.A.; CALANDRI, E.L.
Lugar:
CORDOBA
Reunión:
Congreso; V Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos 2014; 2014
Institución organizadora:
Secretaría de Ciencia y Tecnología
Resumen:
La quinoa se destaca por su contenido y calidad de las proteínas constituyentes, también por el balance adecuado de aminoácidos de las mismas. Contiene cantidades elevadas de lisina, aminoácido deficitario en la mayoría de los cereales, presentando concentraciones significativas de aminoácidos azufrados y de triptófano. El objetivo de este trabajo fue determinar características estructurales y nutricionales de la fracción proteica presente en harinas de quinoa de origen argentino y la obtención de aislados proteicos de las mismas. Se trabajó con harinas de quinoa obtenidas de semillas provenientes de La Poma, Salta, cosecha 2010. Se determinó la composición centesimal de la harina y se realizó una extracción secuencial de las distintas familias proteicas. A modo de referencia se utilizó un extracto total de proteínas, obtenido empleando SDS y condiciones reductoras. La harina de quinoa presentó un 14% de proteínas y un perfil aminoacídico en donde destacan lisina (0,389 %), metionina (0,546 %) y cisteína (0,943 %). La cantidad relativa de albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas fue de 25, 22, 7 y 28 % respectivamente, quedando un 18% de residuo correspondiente a glutelinas de alto peso molecular, que no se extraen con los distintos solventes. Posteriormente se realizó un perfil electroforético, SDS-PAGE, en condiciones reductoras, de las distintas fracciones obtenidas. Las albúminas y globulinas presentaron bandas de peso molecular semejante entre 15 y 100 KDa, aunque las globulinas exhibieron una banda característica a 48 KDa. Las prolaminas muestran muy pocas bandas y de baja intensidad, debido a la escasa proporción en que se encuentran. Las glutelinas mostraron bandas de mayor peso molecular, entre 100 y 200 KDa, observándose una de ellas en el origen de siembra, correspondiente a proteínas de un peso molecular aún mayor. Los aislados proteicos fueron obtenidos de harina deslipidizadas, extraídas a pH 9, 10 y 11, precipitándose las proteínas al pH de 4,5, correspondiente al punto isoeléctrico. El precipitado obtenido fue resuspendido en agua, neutralizado y liofilizado. Se determinó su composición centesimal y el perfil electroforético por SDS-PAGE en condiciones reductoras. Los aislados proteicos contienen más del 80% de proteínas y sus perfiles electroforéticos estaban compuestos por las fracciones de albumina y globulina, así como también por parte de las glutelinas de menor peso molecular. Los aislados mantuvieron la cantidad de lisina y metionina presentes en las harinas de partida, pero perdieron cisteína, probablemente por ubicarse principalmente entre las fracciones insolubles, de mayor peso molecular. Se concluye que es posible obtener aislados proteicos de quinoa con una pureza elevada y que conservan la mayor parte de los aminoácidos originalmente presentes en la quinoa.