INVESTIGADORES
CASTELLANO Patricia Haydee
congresos y reuniones científicas
Título:
ESTUDIOS ESPECTROSCOPICOS DE LACTOCINA 705: PROBABLE MECANISMO DE ACCION
Autor/es:
CASTELLANO PATRICIA; VIGNOLO GRACIELA, FARÍAS RICARDO, RODRÍGUEZ ARRONDO JOSÉ LUIS Y CHEHÍN ROSANA
Lugar:
Carlos Paz, Córdoba- Argentina.
Reunión:
Congreso; XXXIV Reunión anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2005
Resumen:
Lactocina 705 es una bacteriocina producida por Lactobacillus curvatus CRL 705, activa sobre algunas bacterias Gram-positivas, incluyendo las responsables del deterioro de la carne, lo que convierte a Lactocina 705 en un buen candidato para ser usado en la biopreservación de alimentos. Lactocina 705 es una bacteriocina de clase IIb cuya actividad depende de la complementación de dos péptidos, a y b, de 33 residuos de aminoácidos cada uno. Uno de los principales blancos de acción de lactocina 705 es la membrana citoplasmática ya que resultados previos de nuestro grupo demostraron que es capaz de alterar el potencial de membrana y el gradiente de pH de células sensibles. En el presente estudio se utilizó la espectroscopia de infrarrojo para monitorear la interacción de los péptidos a y b con bicapas lipídicas artificiales. Esta técnica es muy útil para evaluar mecanismos de acción ya que permite estudiar en un mismo espectro los cambios que ocurren a distintos niveles de la bicapa (región hidrofóbica, interfacial y polar). Sólo la adición del péptido b a vesículas de dipalmitoil fosfatidil colina (DPPC) es capaz de provocar cambios en el empaquetamiento de la región hidrfóbica y en la temperatura de transición de fases de los lípidos. La región interfacial de las bicapas se estudia mediante los estiramientos C=O. La desconvolución de esta banda muestra dos componentes asignables a poblaciones de carbonilos con diferente grado de hidratación. La presencia del péptido a es capaz de disminuir considerablemente la población de carbonilos hidratados tanto en fase gel como en la líquido cristalino. El péptido b, en cambio no produjo ningún cambio significativo en la región interfacial. Los datos obtenidos nos dan una fuerte evidencia para proponer que la acción bactericida de lactocina 705 se inicia con la interacción del péptido a a la región interfacial de la bicapa deshidratándola y dando las condiciones necesarias para que el péptido b se inserte en la misma alterando una propiedad vital para la membrana como la permeabilidad .