Efecto de aditivos alimentarios sobre el comportamiento térmico de las proteínas del músculo bovino.

PIGHIN, D.; SANCHO, A.; GONZALEZ, C.

Córdoba, Argentina

Congreso; II Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos, Córdoba 2006.; 2006

Agencia Córdoba Ciencia S.E.

La calorimetría diferencial de barrido es un método efectivo para estudiar in situ la desnaturalización térmica de proteínas del tejido muscular.  El grupo de trabajo logró el incremento de la capacidad de retención de agua de productos cárnicos cocidos bajo el sistema sous vide, mediante inyección de  cloruro de sodio (CS), tripolifosfato de sodio (TPPS) y/o proteínas de suero de leche (PSL). Consecuentemente, el propósito del presente trabajo es estudiar el comportamiento térmico de las proteínas musculares en presencia de los aditivos mencionados, a fin de sugerir cambios metodológicos para optimizar el tratamiento. El análisis térmico (calorímetro Perkin-Elmer Pyris-1) de músculos enteros no tratados mostró un gráfico con tres picos endotérmicos (Tm, ºC) a 57,0; 67,4 y 80,3, atribuidos principalmente a miosina (I), proteínas sarcoplasmáticas/colágeno (II) y actina (III), respectivamente. Los valores de DH (J/g proteína) fueron de 1,32; 0,65 y 1,74, respectivamente. Todos los cambios descriptos fueron significativos (p<0,05). En músculos tratados con CS 0,7%, el Tm III disminuyó, probablemente por alteración de la capacidad de hidratación inducida por CS. El TPPS (0,25%) incrementó el Tm II a  70.9ºC. La presencia de ambas sales (CS 0,7%+0,25% STPP) disminuyó no sólo el  Tm III sino también el DH II.  El reemplazo de TPPS por PSL (CS 0,7%+PSL 2,6%) produjo el mismo efecto que el CS 0,7% sólo. Estos resultados sugieren que el efecto sobre el Tm de la actina se debe casi exclusivamente a SC. Una mayor concentración de CS (CS 1,20%+TPPS 0,25%) disminuyó aún más el Tm III. La misma concentración de CS, pero en presencia de PSL  (CS 1,20%+PSL 3,5%) redujo a valores menores ambos parámetros, Tm III (76.8 vs. 75.8) y DH III (0.84 vs. 0.42). Las miofibrillas no tratadas revelaron la presencia de sólo dos transiciones térmicas atribuidas principalmente a miosina y actina. El comportamiento térmico de las miofibrillas  tratadas  con los aditivos mostró resultados similares a los respectivos músculos enteros. Se concluye que el comportamiento térmico de las proteínas de las miofibrillas refleja el observado en músculo entero, siendo actina y miosina las principales proteínas afectadas por la presencia de CS. Esta sal ejercería un efecto desestabilizante sobre las proteínas dependiente de la concentración. No se pudo establecer una contribución sinérgica del TPPS o PSL al efecto desestabilizante del CS, requiriendo ésta mayores estudios.