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La enzima transglutaminasa (TG) es una aciltransferasa que cataliza entrecruzamientos de proteínas a través de formación de unión isopeptídica entre residuos lisina y glutamina. Aunque esta enzima es usada en panificación industrial para disminuir la pegajosidad de la masa, no se conocen con exactitud los cambios moleculares responsables de este efecto. Las modificaciones que produce la enzima sobre la calidad del pan dependen de la dosis y el tipo de harina utilizada. El objetivo del presente trabajo fue evaluar los cambios físico-químicos producidos por TG sobre las proteínas en masas antes del reposo y luego de un reposo de 1 h. Las masas se prepararon a partir de harina de trigo sin enzima (control) y con 0,01, 0,1 y 0,5 % de TG. La extensibilidad biaxial de las masas se midió con el texturómetro TAXT2i. Las masas se liofilizaron para analizar el efecto de la enzima sobre la solubilidad de las proteínas mediante extracción secuencial con cuatro solventes: NaCl 5% (F1), isopropanol 70 % (F2), solución de SDS 1,5 % (F3) y solución de SDS 1,5 % 2 Mercaptoetanol 3% (2-ME) (F4). Se cuantificaron las proteínas y se determinó el perfil electroforético en cada fracción. Se analizó el contenido de grupos sulfhidrilo libres (SHL) en la harina y las masas. Todas las dosis de TG aumentaron significativamente la tenacidad y la energía de deformación de las masas. La solubilidad de las proteínas en solución salina (F1) y en SDS (F3) disminuyó a altas concentraciones de TG. La extracción con SDS y 2-ME produjo la solubilización de proteínas que permanecían insolubles por efecto de TG. Las electroforesis mostraron la presencia de agregados proteicos de alto peso molecular en las masas tratadas con 0,5 y 0,1% de TG. El contenido de SHL en las masas control disminuyó significativamente por efecto del amasado. Las dosis elevadas de TG disminuyeron el contenido de SHL mientras que la dosis más baja lo aumentó significativamente. Durante el reposo las dosis 0,1 y 0,01% de TG produjeron un incremento de los SHL debido a que las proteínas se unieron por enlace isopeptídico por acción de la enzima, mientras que en la masa control se establecieron puentes disulfuro por oxidación de SHL. TG modificó las propiedades funcionales de la masa, aumentando la tenacidad y la fuerza. Este efecto se debería a la formación de agregados proteicos de alto peso molecular con baja solubilidad, aun en presencia de SDS.

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