INVESTIGADORES
PEREZ CHAIA Adriana Beatriz
congresos y reuniones científicas
Título:
Bacterias con actividad proteolítica en soja para mejorar la digestión de aves destinadas a consumo humano
Autor/es:
QUIROGA, MARÍA; BABOT, JAIME DANIEL; BERTANI, MILENA; SILVA, CLARA; PEREZ CHAIA, ADRIANA
Lugar:
Córdoba
Reunión:
Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos 2018; 2018
Institución organizadora:
Ministerio de Ciencia y Tecnología de Córdoba
Resumen:
De acuerdo a proyecciones, la población mundial superará los 9 mil millones de habitantes en el año 2050, causando una fuerte demanda de alimentos. Para poder satisfacer el aumento en la demanda de proteína animal, la industria avícola debe aumentar su rendimiento. Una mejora en la digestión de las aves resultaría en un aumento en la cantidad y calidad de proteína destinada a consumo humano, además disminuiría la presencia de alimento sin digerir en el intestino del ave, que podría ser usado por patógenos para su crecimiento. Esto representaría un avance tanto en la nutrición como en la salud humana. Por otro lado, la soja es la principal fuente de proteína en alimento para aves. Así, el objetivo de este trabajo fue evaluar el efecto de bacterias proteolíticas con potencial probiótico sobre la fracción proteica de la soja. Para ello, se aislaron de proteína de soja aislada (SPI) y se purificaron las fracciones de proteínas globulares β-conglicina y Glicinina, se las incorporó en un medio de cultivo como únicas fuentes de nitrógeno, se inoculó con Bacillus subtilis LET 602, B. cereus LET 601 o Pediococcus pentosaceus LET 501, se incubó 12 h y se analizó el perfil final de proteínas mediante SDS-PAGE y por nano HPLC acoplado a un espectrómetro de masa con tecnología Orbitrap. Las subfracciones α´, α y β de β-conglicina y subfracciones ácidas y básicas de Glicinina fueron degradadas en diferente proporción, pero con mayor intensidad por cepas de Bacillus. La hidrólisis de las proteínas liberó péptidos principalmente de 1500 a 3000 Da y pocos comprendidos entre 3000 y 5000 Da. B. subtilis LET 602 liberó péptidos a partir de todas las sub-fracciones de β-conglicina y Glicinina, a diferencia de B. cereus LET 601 que no dejó péptidos libres en ese rango de masa molecular a partir de Glicinina; P. pentosaceus LET501 liberó péptidos de 1200 a 2000 Da. En secuencias de péptidos liberados por B. subtilis LET 602 y P. pentosaceus LET 501, pudieron detectarse secuencias correspondientes a pequeños péptidos con actividad antioxidante o antihipertensiva. En ambas cepas de Bacillus se observó presencia de un péptido de 29 aminoácidos que contiene una secuencia reconocida como inmunoestimulante y un péptido que estimula la fagocitosis in vitro, Soymetide-9. Los tres microorganismos estudiados presentaron importante actividad proteolítica sobre estas proteínas, liberando péptidos que podrían ser de gran aporte a la nutrición y salud del ave y del consumidor final.