Estudio de las propiedades térmicas y mecánicas de films de base proteica, colágeno y gelatina. Efectos de la composición a pH constante

VELAZQUEZ DIEGO E; LATORRE M. EMILIA; BERUTTI CAMILO; POMARICO MICAELA

BARILOCHE

Congreso; 107° Reunión de la Asociación Física Argentina; 2022

Asociación Fisica Argentina

El colágeno es la proteína más abundante de los tejidos conectivos, y se encuentra presente en el cuerpo de todos los animales. Los tejidos conectivos poseen una rica matriz extracelular, la cual se compone principalmente de fibras de colágeno y otras proteínas conectivas como proteoglicanos, elastina y otras proteínas. Los principales residuos y desperdicios sólidos de la industria cárnica, son pieles, tendones, huesos, etc., todos ellos tejidos ricos en matriz extracelular, y fuentes de proteínas colágenas. A partir de estos residuos, es posible la obtención de subproductos colágeno y derivados (gelatina e hidrolizados), biopolímeros de uso múltiple y aplicación en diversas industrias. Sus numerosas propiedades funcionales, versatilidad en diversas matrices y no alergenicidad despiertan gran interés para nuevos usos y aplicaciones. El colágeno es un biomaterial con excelente biocompatibilidad, degradabilidad y adhesión [1]. Sin embargo, su escasa resistencia mecánica limita sus aplicaciones, por lo que se busca combinarlo con otros polímeros y biopolímeros [2]. Para lograr films de base colágena y alcanzar las propiedades deseadas, es necesario modificar las características químicas del colágeno y/o combinar el colágeno con otros polímeros o matrices de “andamiaje”. La gelatina, es un biopolímero obtenido de la hidrólisis y desnaturalización del colágeno que se caracteriza por su excelente propiedad gelificante, emulsionante, espesante [3]. Las características y propiedades de los colágenos y gelatinas les permiten ser buenos materiales para la formación de películas o recubrimientos. La obtención de biomateriales, films o coating, como packaging en alimentos presenta gran interés en la industria, y un importante y urgente desafío para la investigación, desarrollo e innovación [4]. A la fecha, pocos resultados se han reportado sobre la combinación de colágeno y gelatina para la formación de films. El objetivo del trabajo fue el estudio de las propiedades físicas y mecánicas de films proteicos, obtenidos a partir de diferentes mezclas de colágeno (C) y gelatina (G) comerciales. Se evaluaron diferentes mezclas de C:G en relación (100:0-~0:100) a pH 2,5. Las soluciones C y G fueron preparadas con una concentración de 4% (P/V) y se añadió glicerol como plastificante (20g/100g de proteína) las muestras fueron solubilizadas a 45°C durante 20min. El pH de cada solución se ajustó con HCl (cc). Las mezclas porcentuales de soluciones se colocaron en placas de silicona (15ml/pocillo) y se secaron a 37°C durante 48h. Las películas fueron almacenadas en bolsas tipo Cryovac, envasadas al vacío a 4°C. Se estudió la estabilidad térmica de los films obtenidos mediante Calorimetría Diferencial de Barrido (DSC), realizando calentamientos a velocidad de barrido constante de 10 K/min desde temperatura ambiente hasta 250ºC. Se utilizaron muestras de aproximadamente 10mg extraídas directamente de los films. A partir del análisis de las curvas de DSC, se determinaron las temperaturas características y la entalpía de las diferentes transiciones de fase, para cada una de las composiciones. Se presentan resultados preliminares de ensayos mecánicos de tensión realizados sobre probetas rectangulares extraídas de los films. Se determinaron la tensión de rotura, deformación máxima y módulo elástico para cada composición. Los resultados obtenidos indican que es posible la elaboración de films a partir de la mezcla de colágeno y gelatina en diferentes proporciones, y que las propiedades termomecánicas del material dependen sensiblemente de la composición, permitiendo el diseño de un amplio espectro de materiales, de acuerdo a los requerimientos que se quiera cumplir para su aplicación.