Clonado y expresión del inserto específico de plantas de proteasas aspárticas de flores de cardo negro con potencial actividad formadora de poros en membrana

LUFRANO, D.; VAIRO CAVALLI, S.; FARO, R.; PRIOLO, N.; VERÍSSIMO, P.

Santa María de Punilla

Congreso; II Reunión de Biotecnología Aplicada Plantas Medicinales y Aromáticas, Santa María de Punilla; 2009

REDBIO-Argentina

Las  proteasas aspárticas de plantas son sintetizadas como zimógenos que contienen un dominio característico con una secuencia de alrededor de 100 aminoácidos, el inserto especifico de planta (PSI). Si bien su función en la planta ha sido asociada al direccionamiento del precursor de la enzima a la vacuola, la misma aún no ha sido completamente elucidada. El PSI presenta similitud significativa con las saposinas animales que actúan como activadoras de esfingolípidos involucradas en una variedad de procesos fisiológicos. Ha sido demostrado que el PSI recombinante de cardosina A, una proteasa aspártica de flores de Cynara cardunculus (Asteraceae), es capaz de formar poros en vesículas fosfolipídicas sintéticas. Se ha sugerido que esta actividad en la planta estaría asociada a un rol de defensa contra patógenos. El objetivo del presente trabajo consistió  en clonar y expresar el PSI de una proteasa aspártica de flores de cardo negro, Cirsium vulgare (Savi) Ten. (Asteraceae) con potencial actividad formadora de poros.