NANOCOMPLEJOS DE beta-LACTOGLOBULINA Y ÁCIDO FÓLICO: CONSTRUCCIÓN Y CARACTERIZACIÓN

OSCAR E. PEREZ; TATYANA DAVID-BIRMAN; ELLINA KESSELMAN; SHARON LEVI-TAL; URI LESMES

Rosario

Congreso; XIV Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos; 2013

Asociación Argentina de Tecnólogos Alimentarios (AATA)

Existe, hoy en día, un interés creciente en comprender las reacciones específicas e interacciones que promueven la liberación sitio-dirigida de sustancias bioactivas en alimentos. En este sentido, las proteínas lácteas constituyen vehículos potenciales de liberación, por lo cual son objeto de investigación en el mundo científico. El presente estudio se focaliza en las interacciones entre β-Lactoglobulina (β-lg), una muy bien caracterizada proteína del suero y ácido fólico (AF), una vitamina esencial e indispensable para el correcto desarrollo del tubo neuronal. El objetivo fue promover el complejamiento entre β-lg y AF, y caracterizar los nanocomplejos obtenidos. Estos serían destinados a su incorporación como ingredientes en matrices alimentarias diversas. Soluciones de β-lg 0.2% (p/p) fueron mezcladas con soluciones de AF, 0.01-0.2% (p/p), pH 7. Se determinó la distribución de tamaños de los nanocomplejos y el potencial z empleando dispersión dinámica de luz laser (DLS). La nanoestructura de los complejos fue examinada por microscopía de fuerza atómica (AFM). Para comprender la naturaleza de las interacciones entre β-lg y AF, los cambios entálpicos surgidos del complejamiento fueron cuantificados por titulación calorimétrica isotérmica. Se ofrece también información del impacto del complejamiento β-lg-AF en la proteólisis in-vitro de la proteína en condiciones gástricas simuladas. En términos generales, los datos obtenidos demostraron que el complejamiento con AF, modificó la respuesta de b-lg ante los cambios de pH como también su patrón de ensamblaje en solución y su morfología nanoestructural. Los parámetros derivados de la titulación calorimétrica reflejaron que a cada molécula de proteína se unen tres moléculas de AF en un proceso endotérmico, según el valor de la constante de unión obtenido, en el orden de 105M-1 y DH>>0. El complejamiento afectó también el perfil de proteólisis gástrica. Esta información resulta crucial para el diseño de nanocomplejos con vistas a generar ingredientes carriers para AF y cómo estos podrían impactar en la digestibilidad con implicancias en la salud humana y el bienestar.