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Debido a su calidad nutricional, las proteínas del grano de amaranto son de interés para el consumo humano. Sin embargo, es poco lo que se conoce acerca de los potenciales efectos benéficos asociados con sus péptidos bioactivos. El objetivo de este trabajo fue profundizar en el estudio de las propiedades antihipertensivas de los péptidos presentes en un hidrolizado de amaranto y aportar a la caracterización de los péptidos responsables de la inhibición de la enzima convertidora de angiotensina (ACE). Para ello se analizaron y caracterizaron los péptidos provenientes de un aislado de A. mantegazzianus hidrolizado con alcalasa con un grado de hidrólisis del 30%. Este hidrolizado fue separado por ultrafiltración en tres fracciones conteniendo péptidos de diferente tamaño: mayores a 10 kDa (P>10), péptidos con una masa entre 10 y 3 kDa (10>P>3) y una fracción de péptidos menores a 3 kDa (P<3). La composición de estas fracciones se analizó mediante electroforesis encontrando que la fracción P>10 estaba formada principalmente por péptidos de aproximadamente 25 kDa y 15 kDa aunque se encontraban también péptidos de tamaño menor que 10 kDa que permanecieron en esta fracción. El perfil electroforético en presencia de un agente reductor mostró que ambas bandas estaban formadas por más de un péptido unidos por enlaces disulfuro lo que indica que estos péptidos provienen de la fracción globulinas. La fracción 10>P>3 estaba enriquecida en polipéptidos de 6,5 kDa y menores, mientras que los péptidos de menor tamaño (P<3) no fueron detectados usando esta técnica de separación. Cuando fueron analizadas mediante RP-HPLC las tres fracciones mostraron perfiles similares. El perfil de P<3 mostró la mayor diferencia con picos que, por su comportamiento, corresponderían a péptidos de menor tamaño. La medida de la capacidad inhibitoria de la ACE de las diferentes fracciones mostró que todas tienen actividad, sin embargo la fracción P<3 fue la que presentó la mayor inhibición. Dado que en esta fracción se encuentran los péptidos de menor tamaño, este resultado es coincidente con los datos informados para péptidos provenientes de otras fuentes proteicas. Esta es una nueva demostración que presenta al amaranto como fuente potencial de péptidos bioactivos capaces de inhibir la actividad de ACE. Palabras clave: amaranto, péptidos bioactivos, actividad antihipertensiva.