INVESTIGADORES
MAZZAFERRO Laura
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracteres culturales y de la actividad hesperidina hidrolasa del actinomiceto SES201
Autor/es:
MAZZAFERRO, LAURA; MINIG, MARISOL; BRECCIA, JAVIER D.
Lugar:
Buenos Aires, Argentina
Reunión:
Congreso; IV Congreso Argentino de Microbiología General; 2007
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Microbiología General - Fundación Instituto Leloir
Resumen:
Los precursores de aroma en la uva son principalmente conjugados di-glicosilados de residuos alifáticos, C13-norisoprenoides, metabolitos del ácido shikímico y monoterpenos (Linskens &  Jackson, 1995). La liberación de los compuestos volátiles se produce naturalmente durante la maduración del vino. Sin embargo en los vinos básicos el tiempo de maduración no es suficiente para desarrollar un bouquet de calidad, dando lugar a la utilización de biocatalizadores como aditivos para acelerar dicho proceso. El actinomiceto SES201 aislado en nuestro laboratorio, produce una hidrolasa disacárido específica (HSPasa) cuando crece en hesperidina como fuente de carbono (Mazzaferro y Breccia, 2005). Este es capaz de crecer en el rango de pH de 4.5 a 10. El análisis de imágenes de las colonias microbianas aplicando el software ERDAS® viewfinder 2.1 mostró un incremento de la fase de latencia a bajos valores de pH (pH 4.5; 2.3 días y pH 8.0; 0.6 días), junto a una fuerte tendencia a  alcalinizar el medio de cultivo, mientras que la mayor velocidad de crecimiento se detectó en el plateau de pH 6 - 8.   Para evaluar el potencial de la actividad HSPasa producida por la cepa SES201 se midió el efecto de diferentes concentraciones de etanol sobre la actividad. Se observó que a la concentración de etanol normalmente encontrada en vinos (≈12% v/v), la actividad remanente es del 11%. Estos datos contrastan con las glicosidasas descriptas en la literatura cuya actividad disminuye un 50% en presencia de 12% v/v etanol (Orrillo et al., 2007; Spagna et al., 2000). Por otra parte, se detectó un 60% de unión a butil-agarosa en ausencia de sales cosmotrópicas. Estos datos nos llevaron a estudiar la localización de la enzima, esta se encontró unida a las células durante el crecimiento micelial del microorganismo, mientras que se detectó en forma soluble luego de la esporulación. En contraste con la mayoría de las glicosidasas descriptas que son intra o extracelulares. Todos los datos mencionados sugieren la presencia de dominios hidrofóbicos en la estructura proteica.
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