Caracterización estructural de aislados de proteínas de chía

LOPEZ, DÉBORA; INGRASSIA, ROMINA; BUSTI, PABLO; BONINO, JULIA; DELGADO, JUAN FRANCISCO; WAGNER, JORGE RICARDO; SPELZINI, DARÍO; BOERIS, VALERIA

Río Cuarto

Congreso; XX Congreso Argentino de Fisicoquimica y Quimica Inorganica; 2017

Asociación Argentina de Investigacion Fisicoquímica

MotivaciónEl consumo de proteínas vegetales ha cobrado un notable interés en los últimos años debido a la tendencia mundial de consumir productos naturales con amplios beneficios para la salud. Dentro de este grupo se destacan las semillas de chía. En particular, sus proteínas poseen gran valor nutricional gracias al elevado aporte de aminoácidos esenciales. Las condiciones en las cuales se extraen las proteínas de una fuente vegetal  influyen  significativamente  sobre  las  propiedades  fisicoquímicas  y  funcionales  de  los  aislados obtenidos y, consecuentemente, sobre su aplicación en alimentos. El objetivo del presente trabajo fue caracterizar las propiedades estructurales de los aislados proteicos de chía obtenidos partir de semillas trituradas, mediante solubilización alcalina a pH 10 y 12, y posterior precipitación isoeléctrica a pH 4,5 (denominados APC10 y APC12, respectivamente). ResultadosEl análisis termogravimétrico reveló que ambas muestras poseen bajo contenido de humedad, alrededor de 4,5 %. El color de las mismas resultó ser significativamente influenciado por las condiciones de aislamiento. La luminosidad y la percepción de blancura resultaron mayores en las muestras APC10. Se evaluó la conformación de las proteínas en cada aislado mediante espectroscopía de infrarrojo (FTIR), evidenciándose desnaturalización en las muestras APC12. Las medidas de potencial zeta (ζ) a diferentes pHs (dentro del rango 2-12), evidenció un perfil similar en ambas muestras. El ζ fue ligeramente positivo a pH 2 y negativo en el resto del rango de pHs ensayados. Sin embargo, a pH 4 la muestra APC12 evidenció un ζ cercano a cero, relacionándose con la cercanía al punto isoeléctrico de las proteínas vegetales. Por el contrario, las muestras de APC10 resultaron en un ζ negativo en este pH, demostrando cierta estabilización electrostática. La dispersión de los aislados en agua destilada resultó en elevada estabilidad electrostática, evidenciada en un ζ altamente negativo (cercano a -55 mV). El tamaño medio de las partículas fue estimado por medidas de difracción láser. Las partículas pequeñas de las muestras APC10 se estimaron a partir del d32 y evidenciaron menor diámetro que en APC12. Las partículas de mayor tamaño (estimadas a partir de d43) no evidenciaron diferencias significativas en ambas muestras, siendo cercanas a 140 nm. ConclusionesLos resultados obtenidos evidencian que ambas muestras presentaron ciertas características estructurales diferenciadas. Consecuentemente, las mismas podrían presentar en propiedades funcionales diferentes, resultando estos aislados adecuados para diferentes productos alimenticios.