INVESTIGADORES
INGRASSIA Romina
congresos y reuniones científicas
Título:
Evaluación de mezclas de aislados nativos (AISN) y proteínas séricas (WSP) de soja en la formación de geles ácidos, base de productos alimenticios de valor agregado
Autor/es:
ROMINA INGRASSIA; PATRICIA RISSO
Lugar:
Santa Fe
Reunión:
Jornada; XVIII Jornadas de Jóvenes Investigadores; 2010
Institución organizadora:
Asociación de Universidades Grupo Montevideo (AUGM)
Resumen:
Los aislados nativos de soja son productos enriquecidos en proteínas de soja que se destacan por poder ser modificados en sus propiedades funcionales para su uso como ingredientes multifuncionales en la formulación de alimentos. Se elaboran por precipitación isoeléctrica a partir de harina de soja desgrasada, no tratada térmicamente y desolventizada en condiciones suaves. En este proceso se separa un suero denominado suero de soja (WSP), que contiene proteínas no precipitables en medio ácido y oligosacáridos. Una de las propiedades funcionales de interés para la industria alimenticia es la gelación, la cual puede ser promovida por la modificación del pH. El objetivo de este trabajo fue evaluar la agregación de AISN y de su mezcla con WSP, con el propósito de otorgar valor agregado a geles alimenticios, debido a los principios bioactivos contenidos en ambas muestras proteicas. Las WSP se precipitaron del suero de soja por adición de sulfato de amonio hasta alcanzar un 90% de saturación, posterior diálisis contra agua destilada y secado por liofilización. Las soluciones proteicas acuosas se calentaron 5 min a 100 °C y se enfriaron en baño de hielo y agua. La gelación se indujo por acidificación lenta adicionando glucono-delta-lactona (GDL), la cual se hidroliza en ácido glucónico al disolverse en un medio acuoso. Se adicionó GDL sólida a soluciones de concentración proteica constante (0,5 %) de forma de obtener una relación de concentraciones de GDL:proteína de 0,35. Los cambios de tamaño medio de las partículas proteicas se evaluaron basándose en la dependencia de la turbidez con la longitud de onda en el rango de 450-650 nm, donde no absorben los grupos cromóforos proteicos, registrando simultáneamente el cambio de pH. El proceso de acidificación de los AISN y de sus mezclas con WSP presentó dos etapas. En la primera etapa lenta prácticamente no hubo cambio significativo de la turbidez. La segunda mostró un aumento abrupto de la turbidez para luego mantener valores constantes en el tiempo. Esto se debe a la pérdida de estabilidad electrostática que produce la agregación espontánea de las partículas proteicas desestabilizadas hasta formar una malla de gel, a un determinado tiempo (tg) y pH (pHg). El tg disminuyó a medida que aumentó la relación WSP/AISN. Esto puede deberse al aumento de la velocidad de descenso de pH y al incremento del pHg. Puede notarse un aumento del tamaño medio inicial de las partículas en las mezclas WSP/AISN, de mayor magnitud a medida que aumenta la fracción de WSP. Esto indicaría la formación de agregados coloidales por interacción entre los AISN y las WSP. Los agregados de mayor tamaño serían más inestables y comenzarían el proceso de gelación a pH más altos. Por otra parte, el grado de compactación de los geles disminuye al aumentar la proporción de WSP, a causa de la imposibilidad de reestructuración de la malla de gel por el aumento de velocidad de su formación. Estos resultados son de interés para la obtención de geles con diferentes texturas que puedan ser utilizados en la preparación de productos alimenticios