INVESTIGADORES
CHEHIN Rosana Nieves
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudios espectroscopicos de Lactocina 705: probable mecanismo de acción
Autor/es:
CASTELLANO PATRICIA; VIGNOLO GRACIELA; FARÍAS RICARDO; RODRÍGUEZ ARRONDO JOSÉ LUIS; CHEHÍN ROSANA
Lugar:
Carlos Paz- Córdoba (Argentina)
Reunión:
Congreso; XXXIV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2005
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Lactocina 705 es una bacteriocina producida por Lactobacillus curvatus CRL 705, activa sobre algunas bacterias Gram-positivas, incluyendo bacterias responsables del deterioro de la carne, lo que convierte a Lactocina 705 en un buen candidato para ser usado en la biopreservación de alimentos. Lactocina 705 es una bacteriocina de clase IIb cuya actividad depende de la complementación de dos péptidos, a y b, de 33 residuos de aminoácidos cada uno. Resultados previos de nuestro grupo demostraron que uno de los principales blancos de acción de lactocina 705 es la membrana citoplasmática ya que es capaz de alterar el potencial de membrana y el gradiente de pH de células sensibles. En el presente estudio se utilizó la espectroscopia de infrarrojo para monitorear la interacción de los péptidos a y b con bicapas lipídicas artificiales. Esta técnica es muy útil para evaluar mecanismos de acción ya que permite estudiar en un mismo espectro los cambios que ocurren a distintos niveles de la bicapa (región hidrofóbica, interfacial y polar). La adición del péptido b a vesículas de dipalmitoil fosfatidil colina (DPPC) provocó cambios en el empaquetamiento de la región hidrofóbica y en la temperatura de transición de fases de los lípidos. La región interfacial de las bicapas se estudia mediante los estiramientos C=O. La desconvolución de esta banda muestra dos componentes asignables a poblaciones de carbonilos con diferente grado de hidratación. El péptido b, no produjo ningún cambio significativo en la región interfacial. El péptido a, en cambio, no produjo modificaciones en la región hidrocarbonada pero fue capaz de disminuir considerablemente la población de carbonilos hidratados tanto en fase gel como en la líquido cristalino. Los datos obtenidos constituyen una fuerte evidencia para proponer que la acción bactericida de lactocina 705 se inicia con la interacción del péptido a a la región interfacial de la bicapa deshidratándola y dando las condiciones necesarias para que el péptido b se inserte en la misma alterando una propiedad vital para la membrana como la permeabilidad