Hidrólisis enzimática de proteínas alimentarias utilizando asclepaína f

TREJO, S.A., TORRES M.J., SAYAVEDRA I., NATALUCCI C.L. Y LÓPEZ L.M.I.

Proceedings de las Jornadas Bromatológicas 2001 (CD).

Año: 2001 p. 1 - 1

La hidrólisis enzimática de sustratos proteicos es un proceso complejo en el cual las fracciones componentes de cada sustrato se hidrolizan a velocidades diferentes frente a la enzima, hecho que resulta ventajoso cuando se desea obtener hidrolizados parciales de dichos sustratos, ya sea para eliminar fracciones no deseadas como para alterar las propiedades funcionales de sus componentes proteicos. En este trabajo se ha empleado una nueva fitopeptidasa cisteínica (asclepaína f), aislada en el LIPROVE a partir del látex de frutos de Asclepias fruticosa, para hidrolizar parcialmente caseína bovina y proteínas de concentrados de soja. Los hidrolizados obtenidos fueron sometidos a electroforesis desnaturalizante y los perfiles electroforéticos fueron analizados por densitografía. En el caso de proteínas de concentrados de soja, las hidrólisis se llevaron a cabo a 45 °C utilizando una relación enzima/sustrato de 8,9 Ucas/g de proteína y pH 10,0 en presencia de cisteína 25 mM. Luego de 180 minutos de reacción se observó una marcada degradación de los polipéptidos a’, a y b de la fracción 7S y, en menor medida (alrededor de 20 %) de los polipéptidos A y B de la fracción 11S, apareciendo además nuevos péptidos de bajo peso molecular. Como producto de la hidrólisis la concentración de proteínas solubles se incrementó notoriamente respecto al valor original. Cuando el sustrato fue caseína bovina las hidrólisis se llevaron a cabo a 45 ºC y pH 8,0, utilizando una relación enzima/sustrato de 4,5 Ucas/g de caseína. Ya a los 5 minutos de reacción se observa degradación en todas las fracciones, con la consiguiente aparición de péptidos de menor PM. Dicha caracterización podrá ser correlacionada con la modificación de sus propiedades funcionales y la aparición de péptidos amargos. Asclepaína f es una nueva proteasa de origen vegetal que demostró ser útil para su empleo en la hidrólisis controlada de proteínas alimentarias.