Formulación de emulsiones a base de aislado proteico de amaranto como agente emulsificante

SANTIAGO SUAREZ; MARÍA CRISTINA AÑON

Concordia

Conferencia; International Conference on Food Innovation: Food Innova 2014; 2014

Universidad Nacional de Entre Rios y la Universitat Politècnica de València

El amaranto es un antiguo pseudocereal originario de América que presenta muchas ventajas agronómicas. Sus semillas contienen un 15-18% de proteínas con una alta proporción de lisina y de aminoácidos azufrados. La utilización de proteínas de amaranto como un ingrediente en formulaciones alimenticias es atractivo desde el punto de vista nutricional. En este trabajo se estudió la capacidad de aislados proteicos de amaranto (APA) en la formación y estabilidad de emulsiones. Se trabajó con aislados nativos (AN) obtenidos a partir de harina desgrasada por precipitación isoelectrica. Se formularon emulsiones o/w 20:80 utilizando como fase dispersa aceite de girasol y como fase continua buffer fosfato a pH 2,0 y pH 6,3, = 0,1. Se determinó la solubilidad de las dispersiones por el ensayo de Lowry. El APA se caracterizó por calorimetría diferencial de barrido (DSC). El aislado se dispersó en la fase continua a distintas concentraciones (0,1, 0,5 1 o 2% p/v). Para la formación de la emulsión se utilizó un procesador ultrasónico, previo a la formación de una pre-emulsión con ultraturrax. Se determinó la distribución del tamaño de gotas mediante dispersión de luz laser, el índice de floculación en presencia de SDS y la estabilidad haciendo uso de un analizador óptico vertical, a través de las medidas de Back Scattering (%BS). Los resultados obtenidos mostraron que a ambos pHs al aumentarse el contenido de APA en la fase continua disminuye el tamaño de partícula y aumenta la floculación y la estabilidad de las emulsiones frente al cremado y la coalescencia. Los D4,3 fueron menores a pH 2,0 a todas las concentraciones exeptuándose 2%, concentración en la que no se evidenció diferencia entre los phs ensayados (pH 2,0 20,4± 0,07 μm; pH 6,3 18,1 ± 1,78 μm). Las formulaciones a pH 2,0 fueron las que presentaron el mayor %BS inicial y la mayor estabilidad frente al cremado y coalescencia. La solubilidad del APA a pH 2,0 fue de 84,5±5,8 % y a pH 6,3 de 28,9±1,4 %. El análisis por DSC de las dispersiones a pH 2,0 mostró que las proteínas se encontraban totalmente desnaturalizadas (=0 J/g) mientras que a pH 6,3 su estructura nativa (±0,3 J/g) fue equivalente a la del AN (±2,4). El pH ácido demostró ser el más adecuado para la formulación de emulsiones con APA debido a la mayor concentración de proteína soluble que puede unirse a la interfase. La desnaturalización genera la exposición de grupos hidrofóbicos que le permiten anclarse e intercaccionar en la interfase de una manera más efectiva formando un film viscoelástico más resistente a los procesos de desestabilización.