Combinación de tratamientos térmicos, ultrasónicos y de pH para incrementar la solubilidad y actividad emulsionante de proteínas aisladas de arroz

DICHANO, MARÍA CELESTE; FERRARI, SOFIA B.; PALAZOLO, GONZALO GASTÓN; CABEZAS, DARÍO MARCELINO; IGARTÚA, DANIELA EDITH

CABA

Congreso; XVIII CONGRESO ARGENTINO DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS; 2023

Últimamente, la industria de los alimentos se ha enfocado en evaluar la capacidad de proteínas no tradicionales para reemplazar las derivadas de animales en las distintas matrices alimentarias. En este contexto, los aislados proteicos de fuentes vegetales han ganado gran relevancia, siendo las proteínas aisladas de arroz (RPI) muy prometedoras debido a que provienen de una fuente natural abundante, son reconocidas como hipoalergénicas y presentan gran digestibilidad y valor nutritivo. Sin embargo, estas proteínas suelen presentar baja solubilidad y actividad interfacial en medios acuosos neutros debido a la agregación masiva de sus estructuras proteicas. Para superar dichas dificultades, el objetivo general de este trabajo fue evaluar los efectos de distintos tratamientos individuales o combinados sobre la solubilidad y actividad emulsionante de RPI.En primer lugar, se evaluaron los efectos de un tratamiento térmico (TT, 90°C, 30 min), de un tratamiento ultrasónico (US, 5 min, 100% amplitud) y/o del cambio de pH (PS, aumentando el pH a 12,0, agitando y/o realizando el tratamiento adicional, y luego retornando el pH a 7,0). Para ello, se prepararon diez muestras: control (RPI), con un solo tratamiento (RPI-US, RPI-TT y RPI-PS), con dos tratamientos (RPI-US-TT, RPI-TT-US, RPI-PS-US y RPI-PS-TT) o con tres tratamientos (RPI-PS-US-TT y RPI-PS-TT-US). Todas las dispersiones se caracterizaron por solubilidad proteica, potencial Z, hidrofobicidad aromática superficial, distribución de tamaño de partícula y estado de agregación por microscopía confocal. La dispersión RPI control presentó una solubilidad de 3 ± 1%, a pesar de presentar un potencial Z de -34 ± 5 mV. En la microscopía de la muestra control se observaron grandes agregados proteicos, lo que concuerda con las medidas de tamaño de partícula (diámetro promedio de 10 ± 1 µm). La combinación de PS con TT y/o US permitió incrementar la solubilidad proteica. Particularmente, la muestra RPI-PS-TT-US presentó una solubilidad de 92 ± 6%, un potencial Z de -34 ± 3 mV y una hidrofobicidad superficial de 283 ± 30%. Además, se observó la formación de agregados proteicos menos compactos y más dispersos (según microscopia) y con un diámetro de partícula de 5 ± 2 µm, reducido respecto del control. En segundo lugar, se evaluó la capacidad de las muestras seleccionadas (RPI-PS-US, RPI-PS-TT, RPI-PS-US-TT y RPI-PS-TT-US) para estabilizar emulsiones aceite en agua en comparación con el control (RPI). En las emulsiones, se evaluaron las distribuciones de tamaño de partícula, estabilidad física y microestructura durante 21 días de almacenamiento estacionario a temperatura ambiente. Las emulsiones preparadas con RPI control presentaron diámetros iniciales de 23 ± 5 µm. Estas emulsiones demostraron ser inestables, sufriendo fenómenos de coalescencia, floculación y cremado. Por otro lado, las emulsiones preparadas con RPI-PS-TT-US demostraron presentar un menor diámetro inicial (7 ± 3 µm), no demostraron sufrir fenómenos de coalescencia y redujeron el cremado. En conjunto, nuestros resultados muestran que una combinación de tratamientos permite obtener RPI con alta solubilidad y propiedades emulsionantes mejoradas, ampliando la posibilidad de implementación de estas proteínas vegetales en sistemas alimentarios.