COMPORTAMIENTO CINÉTICO DE LA beta-GALACTOSIDASA EN LA REACCIÓN DE HIDRÓLISIS DE LACTOSA

REGENHARDT, SILVINA; MAMMARELLA, ENRIQUE; RUBIOLO, AMELIA

San Rafael, Mendoza, Argentina

Congreso; Congreso Latinoamericano de Ingeniería y Ciencias Aplicadas; 2005

Facultad de Ciencias Aplicadas a la Industria - Univ. Nac. de Cuyo

La reacción de hidrólisis de la lactosa es de gran importancia en la industria de los alimentos. La lactosa se puede hidrolizar mediante ácidos fuertes, resinas de intercambio iónico o por enzimas, siendo este último método el que asegura un proceso de hidrólisis sin afectar a los otros componentes presentes en la leche. La enzima b-galactosidasa o más comúnmente lactasa cataliza la reacción de hidrólisis de la lactosa produciendo una mezcla equimolar de glucosa y galactosa. Los azúcares obtenidos presentan dos propiedades de interés: mayor solubilidad y dulzura. Este cambio en las propiedades permite el uso de los jarabes de glucosa – galactosa en un gran número de aplicaciones. Si bien la reacción ha sido estudiado extensivamente, y se ha llegado a la conclusión que, cualquiera sea el origen de la enzima, el modelo que mejor describe su comportamiento, es la ecuación de Michaelis–Menten, considerando un mecanismo de inhibición por producto, aún no se ha llegado a una conclusión definitiva acerca de cómo se produce dicha inhibición, ni se ha dado explicación absoluta a la reacción secundaria por la cual, bajo ciertas condiciones, se obtienen di u oligosacáridos. De la misma manera, el citado mecanismo tampoco explica la influencia que ejercen otros compuestos sobre las constantes cinéticas, sabiendo que la composición iónica del medio tiene gran influencia en el potencial catalítico de la b-galactosidasa. El efecto global es complejo, pero resulta posible analizar la acción específica de las sustancias presentes en el medio de reacción, probablemente el provocado por el Na+, el K+ el Ca2+  y las proteínas lácteas. En el presente trabajo se analizaron 6 mecanismos cinéticos basados en la ecuación de Michaelis–Menten, considerando un mecanismo de inhibición por producto y se verificó el ajuste de cada uno en ensayos realizados bajo diferentes condiciones de reacción (concentración de sustrato, concentración de enzima, temperatura y presencia de efectores en el medio de reacción). De los resultados obtenidos puede observarse que el mecanismo depende de las condiciones de reacción.