INVESTIGADORES
SZERMAN Natalia
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de las propiedades de gelificación de proteínas miofibrilares solubles en sal y/o proteínas de lactosuero.
Autor/es:
SZERMAN, NATALIA; VAUDAGNA, SERGIO; SANCHO, ANA; GONZALEZ, CLAUDIA
Lugar:
Concordia, Entre Rios, Argentina
Reunión:
Congreso; XII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CYTAL®); 2009
Institución organizadora:
AATA
Resumen:
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Las proteínas miofibrilares solubles en sal (PSS) forman
geles por acción del calor que influyen sobre la textura, retención de agua
(CRA), propiedades de unión y apariencia de los productos cárnicos. Con el fin
de minimizar el uso de aditivos convencionales (cloruro de sodio-NaCl;
tripolifosfato de sodio-TPFS), se puede incorporar a los productos cárnicos
concentrado de proteínas de lactosuero (CPS) de manera de mejorar la calidad
sensorial y el rendimiento de los mismos (1). El objetivo del presente estudio
fue evaluar las propiedades de gelificación de las PSS y las posibles
interacciones con las proteínas de CPS (nativas, CPN y modificadas, CPM). Las
PSS fueron extraídas de músculos Semitendinosus bovino utilizando NaCl 0,4 y
0,6M (2). Las concentraciones de proteína se determinaron mediante la técnica
de Biuret (3). Los perfiles proteicos de PSS, CPN y CPM fueron analizados mediante
SDS/PAGE y su comportamiento térmico por DSC (25-90°C, 5°C/min). Los geles se
prepararon combinando PSS 4% (p/p) con CPN ó CPM (0,9%) ó TPFS (0,25%) y NaCl
(1,6% y 2,4%). La relación PSS:CPS fue similar a la obtenida en músculos
inyectados (1). Los geles fueron preparados a 70°C (10min). En los geles se
evaluaron: el perfil de textura (accesorio cilíndrico 35mm, compresión 30%,
0,5mm/s), la CRA
(centrifugación 800xg, 15min, 4ºC)
y la microestructura mediante microscopia electrónica de barrido (SEM). Los
perfiles proteicos de las PSS, extraídas con 0,4M y 0,6M NaCl, fueron
similares; sin embargo, se incrementó la solubilización de las PSS a mayor
fuerza iónica. El perfil térmico de las PSS presentó dos picos endotérmicos (Td
miosina: 54-58°C
y Td actina: 71-83°C).
CPN y CPM mostraron perfiles proteicos similares. Ambos aditivos presentaron un
pico endotérmico, asociado a la desnaturalización de la b-lactoglobulina (76°C), el cual se desplazó
hacia valores mayores con la adición de NaCl. La variación de entalpía del CPM
fue un 34% menor que la del CPN, indicando una desnaturalización parcial del
primero. En los geles, el efecto de la adición de NaCl fue el más
significativo. Así, los geles formulados con PSS+CPN/CPM o PSS+TPFS y NaCl
presentaron los mayores valores de dureza, cohesividad y gomosidad, como
consecuencia del aumento de las fuerzas de atracción (intra e intermoleculares)
entre las proteínas. Además, la
CRA de estos geles también fue la más elevada y su
microestructura la más compacta, presentando poros más pequeños.