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La producción de pacú (Piaractus mesopotamicus) representa el 40% del cultivo ictícola de la zona. Sin embargo, el crecimiento de esta actividad eslento comparado con otros países, debido a la competencia con las actividades agropecuarias tradicionales y a la ausencia de hábito en el consumode pescado entre otros factores. Es de interés propiciar la cría del pacú en la región mediante la incorporación de un valor agregado a su producción, através del aprovechamiento de un desecho como son sus vísceras. Las enzimas digestivas, tales como la pepsina obtenida a partir de vísceras deganado bovino y porcino, tienen gran aplicabilidad en la industria y un gran valor de comercialización. La producción de estas enzimas de origen ictícolaes de reciente desarrollo a nivel mundial, no habiendo estudios de este tipo en nuestra región.El objetivo de este trabajo fue obtener un extracto rico en la enzima digestiva pepsina a partir del estómago del pacú e iniciar su caracterizaciónbioquímica demostrando su potencial uso como herramienta para hidrolizar moléculas biológicas de gran interés en la industria como lo son elcolágeno y las inmunoglobulinas.Los ejemplares estudiados, fueron obtenidos de la empresa Estancia La Elina (Riachuelo, Corrientes). Los peces se sacrificaron en baño de hielo yse extrajo su sistema digestivo.Para el ensayo de la actividad enzimática se empleó hemoglobina al 2.5% P/V en buffer 0.1M glicina-HCl (pH 2.0). Posteriormente se determinó laconcentración de proteínas totales mediante el método de Bradford.La hidrólisis especifica de colágeno se realizó incubando a 37 ºC colágeno tipo I (Sigma) con el extracto (relación 1:1) en tampón 50 mM Tris/HCl, pH7,6; conteniendo 100mM NaCl, 2 mM CaCl2, 2 mM MgCl2, 2 mM ZnCl2 , 0.3% (w/v) CHAPS. La reacción se frenó inmediatamente (0h) y luego a las 24y 48h por adición de buffer fosfato pH 8. Los resultados se analizaron por electroforesis sobre gel de poliacrilamida al 10% (m/v) en condiciones noreductoras.Las inmunoglobulinas (IgG) fueron obtenidas a partir de suero equino a través de cromatografía de afinidad con columna HiTrapProtein G HP. Semezclaron partes iguales de las IgG con el extracto gástrico de pacú y se incubó a 37° C a diferentes tiempos (0, 3, 12 y 24 h). Además se realizó uncontrol positivo con pepsina comercial en lugar de extracto gástrico y un control negativo con PBS. Finalizado el tiempo de incubación las muestras seneutralizaron con buffer Tris HCl 1M pH 8 y se realizó un análisis electroforético por SDS-PAGE, 10% (m/v) en condiciones no reductoras.Los resultados demostraron una actividad específica de la pepsina presente en el extracto gástrico de 1,02±0,15 (diferencia de Abs 280nm). Por otrolado, la concentración proteica total fue de 0,05±0,01mg/mL.En la hidrólisis del colágeno, luego de 24 y 48h se observó una disminución en la intensidad de las bandas correspondientes a las cadenas constitutivasdel colágeno tipo I (gama, beta y alfa) y se pudo constatar la aparición de productos de degradación de esta proteína luego de 48h de incubación a 37°C.Al utilizar el extracto rico en pepsina para evaluar la digestión de anticuerpos del tipo IgG, se observó a partir de las 3h de incubación la aparición debandas correspondientes al fragmento F(ab?)2 característico de aproximadamente 110KDa. De igual modo, se pudo ver el resultado de la digestiónenzimática en el ensayo realizado con pepsina porcina comercial utilizada como control positivo. Así, los ensayos realizados demuestran no solo la presencia de la enzima pepsina en el extracto gástrico de P. mesopotamicus (pacu) sino supotencial uso como herramienta para la degradación de colágeno tipo I y obtención fragmentos F(ab?)2.