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El caupí se cultiva en el nordeste argentino y posee un elevado contenido proteico. El conocimiento y la modificación de las propiedades funcionales de sus aislados proteicos permitirán aumentar su valor agregado e incorporarlo como ingrediente. Se caracterizó el proceso de gelificación térmica de aislados proteicos de caupí modificados por aumento del pH de extracción durante la preparación del aislado (pHs 8 o 10), pre-tratamiento con alta presión hidrostática (APH, 400 o 600 MPa) o incorporación de CaCl2 (0,2 mmol Ca/g de proteína). Las dispersiones se analizaron por reología de pequeña deformación, DSC y SDS-PAGE. La adición de calcio y un leve grado de desnaturalización (ca. 10%, por aumento del pH de extracción) se acompañaron de aumento en el módulo elástico (G´). Mayores grados de desnaturalización (ca. 85 o 100%, por tratamientos a 400 o 600 MPa, respectivamente) se acompañaron de disminución de G´ (con excepción del tratamiento a 400 MPa a las mayores concentraciones proteicas). La relación entre el G´ de los geles y la concentración proteica se analizó aplicando la ley de la potencia (G´ = aCb) y se encontró que la presencia de calcio disminuyó el exponente b sugiriendo una menor dependencia con la concentración por haberse sumado puentes iónicos como interacciones que estabilizaron y fortalecieron la matriz. Las muestras tratadas con APH tuvieron aumentos en el exponente b, lo que sugiere que algunos sitios de interacción entre polipéptidos dejaron de estar disponibles para formar la matriz tridimensional. Este efecto fue más importante en el aislado nativo que en el aislado modificado por el tratamiento a pH 10. El tratamiento con APH generó agregados estabilizados por distintas interacciones, algunas de ellas (como puentes de hidrógeno) fueron desensambladas por el calentamiento, pudiendo reordenarse durante el tratamiento térmico aplicado para la gelificación. Sin embargo, estos reordenamientos estuvieron limitados por otras interacciones presentes en los agregados, como las hidrofóbicas y los puentes disulfuro, que no se desensamblaron por el calentamiento, condicionando el desplegamiento espacial. De esta manera, los aislados tratados con APH requirieron mayor concentración proteica para formar geles, los que a su vez tuvieron menor contribución de interacciones de tipo puente de hidrógeno. Llamativamente, para las muestras tratadas a 400 MPa, el balance de estos efectos hizo que a las mayores concentraciones proteicas ensayadas los geles tuvieran mayores valores de G´ que las muestras no tratadas. Las proteínas de caupí pudieron formar geles térmicos con características reológicas variadas dependiendo de la concentración proteica y de los pre-tratamientos aplicados, lo que permitiría incorporarlas para modular la textura satisfaciendo diferentes requerimientos.