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Desde hace unos años se manifiesta un creciente interés por las interacciones específicas que pueden facilitar la administración de compuestos bioactivos en alimentos. Para ello, los sistemas alimentarios ofrecen la posibilidad de proteger y administrar sustancias susceptibles, lo cual representa un desafío tecnológico. En este contexto, las proteínas de soja están recibiendo cada vez más atención. Este estudio se centró en las interacciones de las globulinas 7S y 11S con ácido fólico (AF), vitamina esencial para el correcto desarrollo del tubo neural en embriones. Nuestro objetivo fue promover el complejamiento de estas proteínas con AF y caracterizar los nanocomplejos obtenidos. Se llevaron a cabo experimentos iniciales para dilucidar y optimizar las condiciones de complejamiento.Se aislaron las fracciones proteicas nombradas a partir de harina desengrasada de soja según método de Nagano et al. (1992). El AF anhidro fue gentilmente donado por Bagó, (Argentina) Se prepararon soluciones mixtas con diferentes relaciones de concentración en agua Milli-Q y en buffer Trizma 0.05% pH7 a 4°C. Se determinó el tamaño de partícula de las mezclas y sus constituyentes mediante dispersión dinámica de luz láser, conjuntamente al potencial Zeta (ξ) (Zetasizer Nano-Zs, Malvern Instruments). Esta última determinación aplica el principio de movilidad electroforética. Previo a este análisis las muestras se pasaron por filtros de tamaño 0.45 y 0.22 microm. La pureza de las fracciones de proteína de soja resultó en 96 y 98% para la 7S y la 11S respectivamente (Kjeldhal Nx6.25). Las fracciones proteicas mostraron su mayor solubilidad en el buffer Trizma en las mismas condiciones. La determinación del tamaño de partícula mostró en primer lugar la necesidad de filtrado, por presencia de sales provenientes del buffer. El efecto del agregado de AF mostró cambios leves en la distribución de tamaño de partícula cuando se combinó con la fracción 7S, sin embargo, se observó un aumento del tamaño promedio de partícula (Zav) cuando la mezcla se realizó con la fracción 11S.Se observó un leve cambio en los valores de potencial  con el incremento de la concentración de AF, el cual manifestó cierta reversión en la magnitud de la carga con 0.03% de AF. Debido a que ambas moléculas poseen la misma carga negativa, es más probable la existencia de interacciones hidrofóbicas que electrostáticas. La unión entre estas proteínas y el AF probablemente induzca cambios conformacionales en la molécula proteica, cambiando así su movilidad electroforética y en consecuencia los valores de potencial  derivados. La interacción entre las dos fracciones proteicas y AF también fue comprobada por espectroscopía de fluorescencia, obteniéndose un incremento del quenching al aumentar la concentración del ligando. En este sentido, la distribución de tamaños de partícula manifestó mayor evidencia de nanocomplejamiento para el sistema 11S+AF.