IMASL   20939
INSTITUTO DE MATEMATICA APLICADA DE SAN LUIS "PROF. EZIO MARCHI"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de alpha-sinucleína en solución mediante corrimientos químicos de ¹³C y distancias derivadas de PRE
Autor/es:
MARTIN O.A.; VILLEGAS M.E.; VILA J.A.
Lugar:
La Plata, Buenos Aires. Argentina
Reunión:
Congreso; XXXVII Reunión Anual Sociedad Argentina de Biofísica; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Las
proteínas intrínsecamente desestructuradas (IUP), carecen de estructura
terciaria definida, y debido a su flexibilidad es difícil obtener
suficiente cantidad de vínculos derivados de NOEs o cristalizarlas. Sin
embargo recientemente se ha podido determinar la estructura de algunas
IUP en solución mediante la técnica de NMR conocida como Paramagnetic Relaxation Enhancement (PRE)
Por otro lado, recientemente se presentó un nuevo método que permite determinar, validar y refinar la estructura de proteínas utilizando solo vínculos de distancias derivados de NOEs y corrimientos químicos de 13C(alfa) (que proveen información para todos los ángulos torsionales y para todos los residuos) sin necesidad de usar ninguna otra información experimental. La base de este método es el computo de los corrimientos químicos de los 13C(alfa),
a nivel de la Teoría del Funcional de la Densidad (DFT), y la
comparación de estos valores teóricos con los datos experimentales. En
este trabajo adaptamos esta metodología para usar vínculos derivados de
PRE en vez de distancias derivadas de NOEs. Aplicándolo a la IUP a-sinucleína,
con dos objetivos I) Validar modelos obtenidos previamente por métodos
tradicionales. II) Generar nuevos modelos utilizando información de 13C(alfa)
y distancias derivadas de PRE. Para simplificar el análisis del
ensamble heterogéneo obtenido se recurrió al método conocido como Principal Component Analysys