UN ESTUDIO DE MODELADO MOLECULAR DE FULLERENO ACTUANDO COMO POTENCIAL INHIBIDOR EN EL PROCESO TOXICO DE LOS AGREGADOS -AMILOIDES

SEBASTIAN ANDUJAR; FRANCESCA LUIGI; FRANCESCO ZERBETTO; RICARDO DANIEL ENRIZ

Cordoba

Congreso; Congreso Argentino de Quimica Fisica y Quimica Inorganica; 2011

UN ESTUDIO DE MODELADO MOLECULAR DE FULLERENO ACTUANDO COMO POTENCIAL INHIBIDOR EN EL PROCESO TOXICO DE LOS AGREGADOS -AMILOIDES Sebastián Andujar1, Francesca Lugli2, Francesco Zerbetto2 y Ricardo Enriz1 1Universidad Nacional de San Luis/IMIBIO-SL, 2Universidad de Bologna, Italia, E-mail: saanduja@unsl.edu.ar La enfermedad de Alzheimer (EA) es una enfermedad neurodegenerativa devastadora que afecta a más de 37 millones de personas en el mundo. Los síntomas más característicos de esta enfermedad son la pérdida progresiva de la memoria asociada con la pérdida de la capacidad de aprendizaje, fallas generales para realizar cualquier actividad cognitiva y una casi total reducción de los procesos de información cerebral. Una de las teorías principales para el tratamiento de la EA es “la hipótesis amiloide” que relaciona el progreso de esta enfermedad con la acumulación en regiones específicas del cerebro de los péptidos -amiloides (A). Se ha demostrado que principalmente son los péptidos hidrofóbicos del A1-42 los que polimerizan espontáneamente en un medio hidrofílico generando los oligómeros neurotóxicos. Los péptidos A tiene una estructura de hoja beta (-sheet), las cuales se disponen en forma paralela formando enlaces químicos entre las diferentes hebras. La estrategia que se está utilizando en estos últimos años es tratar de diseñar nuevas moléculas que puedan insertarse en el agregado de las placas amiloides y de esta manera romper o disolver su estructura de hojas beta principalmente interaccionando con sus péptidos hidrofóbicos. En este trabajo se ha realizado un estudio de Docking y Dinámica Molecular (DM) entre el fullereno (C60) y el pentámero A1-42.