Prosaposina y Catepsina D están involucradas en la fertilidad masculina

OKO R; CARVELLI L; MORALES CR; O´FLAHERTY C; SOSA MA

Mendoza

Jornada; XXV Jornadas de Investigación de la UNCuyo; 2018

UNCuyo

Los espermatozoides que transitan por el epidídimo interactúan con proteínas luminales como un requisito para la adquisición de su capacidad de fertilizante. La membrana plasmática del espermatozoide presenta sulfogalactosilglicerolípidos (SGG), los cuales son sustrato de arilsulfatasa A (ARSA). ARSA modifica SGG en presencia de saposina B (SapB). Tanto el precursor de SapB, prosaposina (PSAP), como ARSA son secretados por el epitelio epididimario. El procesamiento intracelular de PSAP en saposinas se produce a pH ácido y requiere catepsina D (CatD). Dado que CatD es secretada por el epitelio epididimario y que el tracto genital femenino tiene un ambiente ácido, probamos si CatD procesa PSAP a pH ácido y si la tasa de fertilización se ve afectada en estas condiciones. Además, evaluamos si la inhibición de PSAP/SapB produce cambios en la motilidad y en el grado de fertilización. Espermatozoides y fluido epididimario de ratón fueron colectados con buffers ajustados a pH 5.5, 6.3 o 7.2, sin o con pepstatina A (inhibidor de CatD) o con anticuerpos contra PSAP/SapB. Las proteínas luminales epididimarias se analizaron por inmunoblot. La motilidad de los espermatozoides y la fertilización in vitro (FIV) también fueron estudiadas. El procesamiento de PSAP por CatD se optimizó a pH 6.3, con un aumento posterior de la tasa de FIV. El bloqueo de PSAP/SapB redujo la motilidad espermática y la FIV. Estos resultados sugieren un importante rol de PSAP/SapB en el proceso de fertilización.