La interacción de las glicosidasas con espermatozoides es mediada por receptores a manosa-6-fosfato

BOSCHIN V; AGUILERA AC; SOSA MA

Mendoza

Encuentro; XXIV Jornadas de Investigación y VI Jornadas de Posgrado; 2016

Secretaria de ciencia, técnica y posgrado. UNCuyo

El epidídimo de los mamíferos participa en la maduración de los espermatozoides a través de una intensa actividad secretora, entre las que se destacan las glicosidasas (GLY). En la mayoría de los tipos celulares, su distribución es mediada por receptores que reconocen residuos de manosa-6-fosfato (MPRs), catión dependiente (CD-MPR) y catión independiente (CI-MPR). En este trabajo buscamos evaluar si las GLY interaccionan con los espermatozoides y si hay una posible participación de MPRs en esta interacción. Pudimos observar que beta-galactosidasa (bGal) se une débilmente a la membrana, a diferencia de beta-glucuronidasa (bGlu) y beta-N-acetil-glucosaminidasa (bNAG), sin embargo estas enzimas parecen estar asociadas a MPRs ya que son desplazadas por M6P. Por el contrario alfa-manosidasa (aMan) y alfa-fucosidasa (aFuc) poseerían otro tipo de unión a la membrana de los gametos. Además, observamos que bGal tiene mayor afinidad por CD-MPR mientras que bNAG y bGlu se unen preferencialmente al CI-MPR. Mediante citometría de flujo pudimos observar que durante la capacitación disminuye la detección de CD-MPR, sin embargo el CI-MPR disminuye significativamente durante la reacción acrosomal. En conclusión, las GLY interaccionan diferencialmente con los MPRs presentes en los espermatozoides, pudiendo ser los responsables del reclutamiento de las GLY.