IHEM   20887
INSTITUTO DE HISTOLOGIA Y EMBRIOLOGIA DE MENDOZA DR. MARIO H. BURGOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Rol de la S-palmitoilación en la translocación de proteínas hacía dominios membranales
Autor/es:
GONZALEZ POLO, V.; PATTERSON, S.I.
Lugar:
Mendoza, Argentina
Reunión:
Jornada; XXI Jornadas de Investigación y III Jornadas de Posgrado; 2008
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Cuyo
Resumen:
En la transdución de señales se reconoce cada vez más la importancia de la formación de complejos proteícos asociados con regiones limitadas de la membrana celular. Estos complejos se forman por medio de multiples tipos de interacciones entre las proteínas y la membrana. El ensamblaje y desensamblaje dinámico de los complejos suelen depender de modificaciones postransduccionales, como la fosforilación ó la S-palmitoilación. Para evaluar el rol de la S-palmitoilación en la señalización neuronal, hemos desarrollado dos sistemas de investigación: (i) aislación de dominios membranales de sinaptosomas de cerebro de la rata adulta; y (ii) la interacción de proteínas purificadas in vitro con membranas artificiales. La estimulación de sinaptosomas con neurotrofinas produce un cambio en la distribución de varias proteínas entre el citoplasma y dominios membranales, incluyendo fyn, GAP-43 y PSD-95. Estos cambios son sensibles a un inhibidor de la S-palmitoilación, tunicamicina. Al mismo tiempo, hemos evaluado la interacción de GAP-43 purificada con membranes artificiales que representan dominios fisiológicos de diferentes tipos, descriptos como  fases ordenadas, desordenadas o gel. La combinación de los dos métodos nos permitirá sacar conclusiones sobre la compartimentalización de proteínas en dominios submembranales en distintas condiciones fisiológicas.