ROL DE UN ENDOSIMBIONTE EN EL SISTEMA DIGESTIVO DE Pomacea canaliculata (ARCHITAENIOGLOSSA, AMPULLARIIDAE)

MARTÍN S. GODOY; ISRAEL A. VEGA

Monte Hermoso, Buenos Aires

Simposio; 5to Taller "Biología de Ampullariidae"; 2013

En estudios previos hemos puesto a prueba la hipótesis de que la Digestión de proteínas de la dieta en Pomacea canaliculata ocurre a través de proteasas sintetizadas tanto por el animal como por los endosimbiontes que habitan en la glándula digestiva. Nosotros encontramos actividad proteasa en los contenidos del tracto digestivo del animal (buche, saco del estilo e intestino contorneado) representada por varias proteasas (30, 125, 145 y 198 kDa). La caracterización de estas enzimas mostró que se trata de serín-proteasas con un pH óptimo entre 8,5 - 9,5 y una temperatura óptima entre 30 - 35ºC. La proteasa de 30 kDa proviene de la glándula digestiva, la de 125 kDa proviene de las glándulas salivales, y los sitios de almacenamiento/secreción para las de 145 y 198 kDa no fueron encontrados. Además, se encontró actividad alanina-N-aminopeptidasa en los órganos del tubo digestivo, la cual aumentó en dirección aboral sugiriendo que la digestión completa de proteínas ocurre en el intestino contorneado. Los endosimbiontes aislados de la glándula digestiva presentaron una proteasa de 30 kDa. Esta proteasa se encontró también en el medio de cultivo para cianobacterias (BG11), usado para mantener los endosimbiontes aislados de la glándula digestivas; y se mostró sensible a la aprotinina, un inhibidor de serín-proteasas. Los estudios de zimografía in situ en la glándula digestiva mostraron actividad proteasa total en la región basal de sus acinos. La actividad serín-proteasa se localiza fundamentalmente sobre los endosimbiontes ya que desaparece en presencia de aprotinina (inhibidor de serín-proteasas). Estos resultados confirman que la serín-proteasa de 30 kDa es sintetizada por los endosimbiontes. Podemos concluir que Pomacea canaliculata puede digerir las proteínas provenientes de la dieta por medio de proteasas luminales y aminopeptidasas tisulares, con una activa participación de los endosimbiontes de la glándula digestiva; siendo también nuestro primer esfuerzo en comprender el posible significado fisiológico de esta asociación simbiótica presente en todos los individuos de P. canaliculata muestreados hasta la fecha.