IHEM   20887
INSTITUTO DE HISTOLOGIA Y EMBRIOLOGIA DE MENDOZA DR. MARIO H. BURGOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
ODF1 UNA DE LAS PRINCIPALES PROTEÍNAS FLAGELARES, ESPOSITIVA A MONOBROMOBIMANE Y LA REACCIÓN ENTRE AMBOS AFECTA LA MOTILIDAD ESPERMÁTICA
Autor/es:
CABRILLANA ME; MONCLUS MA; VINCENTI AE; YUNES R; FORNÉS MW
Lugar:
SANTIAGO DE CHILE
Reunión:
Congreso; IX CONGRESO INTERNACIONAL Y SIMPOSIO SATÉLITE; 2010
Institución organizadora:
SOCIEDAD DE ANDROLOGÍA Y GAMETOLOGÍA DE CHILE
Resumen:
Durante el tránsito epididimario se ha evidenciado una oxidación en proteínas ricas en cisteínas, se conoce que esa oxidación de grupos tioles da como consecuencia la estabilización de proteínas en el espermatozoide. Se ha reportado que estas proteínas son importantes para la motilidad, capacitación espermática y reacción acrosomal. El objetivo de nuestro trabajo fue determinar que proteínas modifican su estado tiol-disulfuro. Para ello utilizamos espermatozoides tanto de cabeza como cola de epidídimo de rata y los marcamos con un agente fluorescente, afín a grupos tioles (SH), monobromobimane (mBBr). Obtuvimos como resultado que durante la maduración epididimaria varias proteínas del flagelo se oxidan y como consecuencia modifican su solubilidad al SDS. Una de las proteínas involucradas resultó ser ODF1 de 27 kDa, que forma parte de las fibras densas externas del flagelo y además se la ha reportado en otras especies como humanos y ratón. Cuando se obtuvo la secuencia de esta proteína por MALDI-TOF se determinó que mBBr se une a la porción amino terminal de la proteína. Finalmente evaluamos la motilidad celular luego de incubar espermatozoides humanos con mBBr. Observamos que la unión de este agente fluorescente a las cisteínas de proteínas flagelares tienen un efecto deletéreo sobre la motilidad sin afectar la viabilidad celular.