CONICET | Buscador de Institutos y Recursos Humanos

La beta-lactoglobulina (BLG) es la principal proteína del suero lácteo, se destaca por su elevado valor nutricional. Nuestro objetivo es puricar la BLG mediante métodos sencillos, rápidos y económicos para su aplicación a escala industrial. Se puede obtener concentrados de la BLG mediante la formación de un complejo con un polielectrolito (PE). Estos complejos en ciertas condiciones son insolubles y fácilmente separables. En el presente trabajo estudiamos a nivel molecular la interacción entre una molécula de BLG y una cadena de polielectrolito ácido débil. La metodología utilizada consiste en un modelo de grano grueso con un número mínimo de parámetros que permiten representar la esencia sicoquímica del proceso y simulación por el método de Monte Carlo. Se analiza la carga neta de la proteína (en su forma monómerica y dimérica) como una función del pH de la solución. Además, se estudia el grado de disociación del polielectrolito aislado como una función del pH y varios valores del parámetro de distancia entre monómeros consecutivos (l0). Dicho parámetro adquirió valores de 0.25 nm, 0.50nm y 0.75 nm. Los resultados obtenidos para la ionización de la cadena aislada de PE (40 monómeros) se compararon con el grado de disociación ideal (pKa=3.5). Se observó que el PE presenta una menor ionización cuando la l0 tiene valores menores. Esto se debe a una mayor repulsión electrostática entre monómeros cargados negativamente, lo cual generaba una mayor protonación de los grupos ácidos. Por lo tanto el grado de disociación para un mismo valor de pH era menor que el ideal, y genera un corrimiento efectivo del pKa hacia la derecha del pKa intrínseco. La adsorción de PE sobre la supercie de la proteína fue estudiada mediante la cuanticación de la formación de pares iónicos (monómero cargado y residuo cargado).La adsorción se ve favorecida cuando las condiciones del medio generan una carga neta positiva en la proteína. Esto sucede en rango de pH menor al punto isoeléctrico de la proteína (pI=4.8). Con la adsorción del PE aumenta su ionización, debido a la carga neta positiva de la proteína. En el rango de pH 2,5 a 4,5 se observó un máximo de condensación de monómeros sobre la supercie de la proteína. A mayores valores de pH la proteína esta cargada negativamente por lo tanto se general una repulsión electrostática con el PE. A menores valores de pH, el PE se grado de protonación es máximo y pierde la mayoría de su carga negativa. Como consecuencia la interacción electrostática atractiva entre proteína y PE se anula.

enviar mensaje