ACTIVIDAD CASEINOLITICA Y COAGULANTE DE LECHE DE PROTEASAS ASPÁRTICAS DE SOLANUM TUBEROSUM (STAPS)

PEPE, ALFONSO; DALEO, GUSTAVO RAÚL; TITO, FLORENCIA ROCIO; D'IPPÓLITO, SEBASTIÁN; FREY, MARIA EUGENIA; GUEVARA, MARIA GABRIELA

Mar del Plata

Encuentro; XI Encuentro Biólogos En Red; 2016

El gran interés en encontrar sustitutos al cuajo de ternero empleado actualmente en la elaboración de queso, ha dado lugar a la búsqueda de nuevas proteasas para ser utilizadas como coagulantes naturales de la leche. Varias proteasas de plantas obtenidas a partir de frutos, raíces, flores y látex han mostrado actividad coagulante de leche. El objetivo de este trabajo fue detectar y caracterizar la actividad coagulante de leche de dos proteasas aspárticas de Solanum tuberosum, StAP1 y StAP3. Las mismas fueron previamente aisladas de tubérculos (StAP1) y hojas (StAP3) de papa. Ambas enzimas hidrolizan la caseína en un amplio intervalo de temperaturas (40-60 °C), resultando la actividad caseinolítica de StAP3 tres veces mayor que la de StAP1 para todas las temperaturas ensayadas. El pH óptimo de ambas enzimas para hidrolizar la caseína fue 8. También se evaluó la actividad coagulante de leche de StAP1 y StAP3, siendo de 1,69 y 1,96 unidades de coagulación de la leche ml-1 respectivamente. Estos valores resultaron similares a los reportados para el cuajo comercial. Los resultados obtenidos sugieren un potencial uso de las StAPs en bioprocesos, en particular como coagulantes de la leche para la fabricación de queso.