IIB   20738
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOLOGICAS
Unidad Ejecutora - UE
capítulos de libros
Título:
StSBTC-3: Una serín proteasa de Solanum tuberosum con actividad antiplaquetaria y fibrin(ogen) olítica
Autor/es:
FREY, M. E.; GUEVARA, M.G.; PEPE, A.; DALEO, G.R.; MUÑOZ, F. F.
Libro:
Avances y perspectivas en biotecnología y ciencias agropecuarias
Editorial:
Universidad Juárez Autónoma de Tabares
Referencias:
Lugar: Tenosique, Tabasco, México:; Año: 2016; p. 67 - 83
Resumen:
Las serín proteasas están ampliamente distribuidas y pueden ser encontradas en todos los reinos. Se han propuesto serín proteasas de plantas como agentes anticoagulantes y antiplaquetarios. En el presente trabajo reportamos la actividad fibrinogenolítica y antiplaquetaria de una proteasa del tipo subtilisina de Solanum tuberosum (StSBTc-3), previamente identificada y purificada en nuestro laboratorio. Los resultados obtenidos muestran que StSBTc-3 es capaz de degradar todas las cadenas del fibrinógeno y redisolver el coagulo de fibrina en forma dosis dependiente. También se realizó una caracterización bioquímica de la proteasa en estudio. El pH óptimo para la actividad fibrinogenolítica fue 8 y la temperatura óptima fue de 37 C. StSBTc-3 presentó un amplio rango de actividad en función del pH (5 a 12). En cuanto a la temperatura, presentó actividad entre 30 C 60 C. También se determinaron siete sitios de clivado de la cadena B de la insulina. Se realizaron ensayos para determinar la actividad antiplaquetaria. Estos muestran que StSBTc-3 es capaz de inhibir la agregación plaquetaria. StSBTc-3 no produce hemólisis a las concentraciones