Caracterización de Péptidos Bioactivos Generados por Lactobacilos Termófilos para el Diseño De Alimentos Funcionales

HEBERT, EM; SAVOY DE GIORI, G

Mar del Plata

Congreso; X CONGRESO Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CYTAL); 2005

Asociacion Argentina de Tecnologos Alimentarios

Se evaluó la capacidad de cepas de lactobacilos termófilos para liberar, a partir de a-caseína (a-CN) y b-caseína (b-CN), péptidos antihipertensivos, es decir con actividad inhibitoria de la enzima conversora de angiotensina (ACE). Los hidrolizados de caseína que mostraron los mayores niveles de inhibicion de ACE correspondieron a Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis CRL 581, con valores de 53 y 40% para aquellos provenientes de a-CN y b-CN, respectivamente. Estos hidrolizados fueron fraccionados por cromatografía líquida de alta presión y algunos de los péptidos fueron secuenciados por espectrometría de masa. La fracción derivada de b-CN que presentó los mayores niveles de actividad inhibitoria de ACE contiene una mezcla de péptidos b-CN f194-206 (QEPVLGPVRGPFP) y f198-206 (LGPVRGPFP), los dos últimos aminoácidos de estas secuencias son iguales al octapéptido angiotensina II, producto de la actividad ACE. La bioactividad de estos péptidos necesita ser confirmada in vivo.