INIQUI 05448
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES PARA LA INDUSTRIA QUIMICA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
BENTONITA COMO SOPORTE PARA INMOVILIZACIÓN DE α-AMILASA DE ASPERGILLUS ORYZAE
Autor/es:
JUAN JESÚS RODRÍGUEZ ZOTELO; HUGO DESTEFANIS ; NATALIA CASTRILLO; FERNANDO SORIA
Lugar:
Salta
Reunión:
Congreso; X jornadas de Ciencia y Tecnología de Facultades de Ingeniería del NOA; 2015
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Salta
Resumen:
La bentonita BQ muestra afinidad por la enzima α-amilasa y exhibe una actividad de 2,24 X 10 -4 ɳkat mg-1 de soporte. El soporte fue caracterizado por DRX y FTIR. La presencia del espacio interlaminar de la arcilla permitiría que la enzima se incorpore en dicho espacio a través de interacciones por la presencia de cargas en la superficie interlaminar. Los estudios FTIR confirman la presencia característica de grupos silanoles y siloxanos posible de interactuar con los grupos funcionales de la enzima a través de enlaces covalentes. El derivado inmovilizado mantiene un 67% de actividad residual a la quinta reutilización, lo cual indica que la α-amilasa de Aspergillus oryzae fue eficientemente inmovilizada. Se determinaron algunas propiedades del derivado inmovilizado. La temperatura de máxima actividad para la enzima inmovilizada fue 37°C a pH 6,0. La cinética de hidrólisis de soluciones de 2-cloro-4-nitrofenil-α-D-maltotriósido (CNPG3) con α-amilasa inmovilizada responde al mecanismo de Michaelis-Menten.
