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La fructosiltransferasa (EC. 2.4.1.9) es una enzima capaz de transferir fructosa de una molécula de sacarosa a otra molécula de sacarosa u otro oligosacárido produciendo fructooligosacáridos (FOS). Los FOS son compuestos considerados prebióticos porque estimulan el crecimiento de bacterias benéficas de la microbiota intestinal del individuo. La inmovilización de enzimas es una tecnología ampliamente utilizada en muchos campos, entre ellos el industrial, porque permite la reutilización de la enzima, mejora su estabilidad y posibilita el control automático de la reacción. Los objetivos del presente trabajo fueron evaluar el TiO2 como soporte para la inmovilización de la enzima y obtener información relevante sobre la aplicación biotecnológica del biocatalizador para la producción de FOS.La enzima utilizada en este trabajo se produjo por fermentación en medio liquido en un fermentador New Brunswick Serie 100 de 7 litros, utilizando el hongo Aureobasidium sp., ATCC 20524. La enzima fue parcialmente purificada a partir del caldo libre de células por diafiltración, precipitación con etanol y resuspendida en buffer citrato 0,1 mM pH 5,5. Para llevar a cabo la inmovilización se utilizó como soporte TiO2 (AEROXIDE P25 TiO2, Evonik Degussa). Se estudióla influencia de las siguientes variables en la inmovilización: pH en el rango de 3 a 8, la concentración de enzima de 500 a 1500 unidades y la presencia de las sales sales KCl, CaCl2, MgSO4 y ZnSO4. Se estudió el comportamiento del derivado inmovilizado en las siguientes condiciones de reacción: pH en el rango de 4 a 8, temperatura en el rango 30°C a 70°C y concentración de sacarosa en el rango de 5% a 60%. Además se evaluó la variación de la actividad del derivado inmovilizado en ciclos sucesivos de reacción con lavados intermedios. Se observó quea pH 7 no se inmoviliza la enzima y a medida que el pH se aleja, a valores superiores o inferiores a 7 empieza a inmovilizarse. En el rango ensayado, el máximo grado de inmovilización fue a pH 3, determinado como actividad del derivado. El aumento de unidades de enzima ofrecidas al soporte aumenta la cantidad de enzima inmovilizada pero disminuye la eficiencia de inmovilización. Se obtuvo un derivado inmovilizado con una actividad de 900 Unidades por gramo de TiO2 y una actividad específica de 400 Unidades por miligramo de proteína inmovilizada. La presencia de las sales ensayadas afectó negativamente a la inmovilización de la enzima sobre el TiO2. Respecto al comportamiento del derivado inmovilizado y comparándolo con la enzima libre, observamos que en las condiciones de pH, temperatura y concentración de sacarosa ensayadas, el derivado mantiene un comportamiento similar al de la enzima libre. En relación a la actividad en ciclos sucesivos de reacción se observó una disminución de actividad en el derivado, llegando al valor de actividad del 75% respecto a la actividad inicial, después de 8 ciclos.Estos resultados preliminares permiten avizorar un interesante potencial de aplicación del óxido de titanio como soporte para inmovilizar fructosiltransferasa para la síntesis de FOS a partir de sacarosa.