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En la actualidad, la necesidad de reducir lageneración de residuos y el uso de materiales tóxicos y peligrosos ha llevado aun interés creciente en el desarrollo procesos ecológicos y sosteniblesmediante el uso de enzimas. De esta forma, la inmovilización enzimática hasurgido en los últimos años como una herramienta para mejorar las propiedadesbiocatalíticas y superar las diferentes desventajas asociadas al uso de enzimaslibres [1]. De entre las diferentes metodologías de inmovilización, laadsorción física se distingue por su versatilidad, simplicidad y bajo costo.Sin embargo, las interacciones proteína-soporte son relativamente débiles porlo que se hace imperativo analizar y mejorar la afinidad entre las partes paralograr una adsorción exitosa [2] [3]. Por otro lado, las nano partículas deóxido metálicas han tenido un progreso considerable en su uso como matrices parala inmovilización enzimática debido a su pequeño tamaño, elevada áreasuperficial y facilidad de ser separadas de la mezcla de reacción [4]. Elpresente trabajo se centra en el diseño de un nuevo biocatalizador (L-Mcn4@Ca2Fe2O5)y su apropiada caracterización a nivel de la interacción proteína-soporte, comouna potencial tecnología verde para futuras aplicaciones. Se empleó una cepa de Bacillus sp. Mcn4 como microorganismo productor de lipasa. Laproducción enzimática fue optimizada y la lipasa presente en los caldos fueparcialmente purificada. El óxido mixto empleado como soporte se obtuvo pordescomposición térmica del complejo inorgánico pentacianonitrosil ferrato decalcio (Ca[Fe(CN)5NO]‧4H2O), logrando obtener tamaños de partículasentre 100-150 nm. Se estudiaron diferentes parámetros que afectan lainmovilización de la enzima al soporte mediante un diseño estadístico (Plackett-Burman).Las variables significativas fueron la temperatura, fuerza iónica, pH, lacantidad de soporte y la ausencia de detergente. Se seleccionó la condición quearrojó los mejores resultados para estudios posteriores. Los diferentesintermediaros fueron caracterizados por microscopía electrónica de barrido,espectroscopía infrarroja y análisis termo gravimétrico.Se estudió la dinámica de la adsorción de la proteínaal soporte mediante mediciones de potencial Z además de una caracterizaciónsuperficial mediante un modelo Brunauer-Emmett-Teller (BET). Así, se confirmóla deposición de la enzima sobre el soporte sugiriendo un plegamiento delenzima afectado por pH ácidos (pH = 4) y valores de fuerza iónica relativamenteelevados (100 mM). El biocatalizador mostró una buena estabilidad térmicacomparado con la enzima libre, lo cual también fue corroborado medianteTGA-DTA; sin embargo, no mostró una diferencia significativa importante encuanto a su estabilidad a diferentes solventes orgánicos, salvo en presencia deetanol.