INMOVILIZACIÓN DE UNA LIPASA DE CANDIDA RUGOSA L1754 SOBRE PARTÍCULAS MAGNÉTICAS DEL TIPO MgFe2O4

FLORENCIA CECILIA SPUCHES; ANDRÉS HERNÁN MORALES; CAROLINA NAVARRO; CINTIA M ROMERO ; MARÍA INÉS GÓMEZ

Jornada; XV Jornadas de Jovenes Investigadores Augusto Palavecino; 2015

INMOVILIZACIÓN DE UNA LIPASA DE CANDIDA RUGOSA L1754 SOBRE PARTÍCULAS MAGNÉTICAS DEL TIPO MgFe2O4Autores: Florencia Cecilia Spuches, Andrés Hernán MoralesAsesores: Carolina Navarro, Cintia M Romero y María Inés GómezLugar de Trabajo: Cátedra de Química Inorgánica Fac. de Bqca., Qca y Fcia. UNT.Las lipasas (EC 3.1.1.3) constituyen el grupo más importante de enzimas industriales debido a la gran cantidad de reacciones que pueden catalizar en medio acuoso u orgánico.Desafortunadamente, la catálisis mediada por lipasas tiene elevado costo por ello, para extender la vida media de las enzimas y reducir de esta manera los costos se tiende a realizar la inmovilización de las lipasas. Existen diversos soportes utilizados para la inmovilización pero en los últimos años, el uso de partículas magnéticas ha tomado gran auge debido a sus interesantes propiedades químicas y físicas y la fácil separabilidad de la mezcla de reacción mediante la aplicación de un campo magnético. Entre los compuestos que pueden presentar estas características se encuentran los óxidos mixtos del tipo AFeOx, con A=metales alcalinos térreos. La síntesis de éstos puede ser obtenida a partir de la descomposición térmica de hexacianoferratos y nitroprusiatos que permiten obtener sólidos más homogéneos y de mayor área superficial.El objetivo de este trabajo fue inmovilizar una lipasa comercial, proveniente de Candida rugosa L1754, sobre partículas magnéticas para obtener un biocatalizador más estable y reutilizable para su aplicación en reacciones de interés biotecnológico.Las partículas magnéticas de óxido mixto del tipo MgFe2O4 fueron obtenidas y caracterizadas a partir de la descomposición térmica del complejo heteronuclear Mg[Fe(CN)5NO].Se evaluó la inmovilización de la lipasa comercial por técnicas de adsorción y unión covalente utilizando 3-Aminopropiltrietoxisilano y glutaraldehido. Se evaluó la estabilidad de los nuevos soportes frente a distintas temperaturas y reciclo del biocatalizador.Se logró sintetizar 3,9 g de óxido mixto del tipo MgFe2O4. La enzima fue inmovilizada sobre los mismos tanto por adsorción como por unión covalente, sin embargo la inmovilización por unión covalente mostro mejores rendimientos, mejoras en la estabilidad frente a temperatura y al menos 8 reciclos del biocatalizador, siendo fácilmente separados del núcleo de la reacción por aplicación de un campo magnético.Los óxido mixto del tipo MgFe2O4 mostraron ser excelentes soportes para inmovilización de lipasas permitiendo no solo el reciclo de la enzima sino también mayor estabilidad de la misma lo que lo convierte en biocatalizadores promisorios para aplicaciones biotecnológicas.