Control de las propiedades redox de Fe(II) y Mn(II) y su implicancia en la actividad SOD

SIGNORELLA, S.

Santa Fe

Workshop; 4to Workshop de Química Bioinorgánica; 2010

INTEC - CONICET - UNL

Los sitios activos de superóxido dismutasas de Fe (FeSOD) y Mn (MnSOD) son estructuralmente indistinguibles entre sí. Sin embargo, la actividad de estas enzimas presenta un alto grado de especificidad por el metal, ya que al sustituir Fe(Mn) por Mn(Fe) se vuelven inactivas. Esta dependencia de la actividad enzimática con el metal sugiere que existe un sutil control de las propiedades redox del sitio activo. Más intrigante aún resulta la existencia de una subfamilia de SODs cambialísticas que funcionan con los dos metales. El estudio comparativo de modelos biomiméticos simples de Mn con análogos de Fe permite comprender los factores que producen divergencias en el comportamiento redox de estos dos centros metálicos que podrían ser relevantes para interpretar la actividad dependiente del metal del sitio biológico. Variaciones en la 1ra y 2da esfera de coordinación del metal influyen de manera diferente sobre los potenciales redox de Fe y Mn, que también son afectados por la carga total y por la coordinación de moléculas de solvente. Con el estudio de modelos de Mn(Fe)SOD se ha comenzado a obtener información indirecta para explicar, al menos en parte, la especificidad por uno de los dos metales encontrada en SODs y otras enzimas, e incluso, definir criterios redox para el comportamiento observado en la subfamilia de SODs cambialísticas.