CARACTERIZACION ESTRUCTURAL Y ACTIVIDAD SUPEROXIDO DISMUTASA DE COMPLEJOS HOMO Y HETERODINUCLEARES DE Cu-Cu Y Cu-Zn

MICHELOUD M.; DAIER, V.; SIGNORELLA, S.

CORDOBA

Congreso; XVII CONGRESO ARGENTINO DE FISICOQUIMICA Y QUIMICA INORGANICA; 2011

AAIFQ

Introducción: La superóxido dismutasa (SOD) es una de las enzimas responsables de la protección celular contra especies oxigenadas tóxicas liberadas durante la respiración celular (radicales libres, anión superóxido) que cataliza la reacción de dismutación del O2 -Existen 4 clases de SOD con diferentes iones metálicos en su sitio activo: Cu/Zn-SOD, Fe-SOD, Mn-SOD y Ni-SOD. El citosol de prácticamente todas las células eucariotas contiene Cu/Zn-SOD. La enzima contiene en su sitio activo un centro metálico heteronuclear de Cu-Zn, unidos por un puente imidazol. Los ligandos de cobre y zinc son cadenas laterales de histidina. Debe ser considerado el uso terapéutico de complejos metálicos de bajo peso molecular, no tóxicos, capaces de sustituir la actividad de la enzima y que además tengan los beneficios de ser de bajo costo, y no presentar baja permeabilidad celular e inmunogenicidad, como presenta la enzima. Objetivos: * Síntesis y caracterización estructural de complejos homo y heterodinucleares de Cu/Cu y Cu/Zn con puente imidazol. * Evaluación de la actividad SOD de estos compuestos. * Comparación entre complejos Cu/Cu y Cu/Zn, con el fin de esclarecer el rol del Zn sobre la actividad catalítica y posterior comparación con miméticos de Mn-SOD. Resultados: Se sintetizaron, caracterizaron y se midió la actividad SOD de complejos dinucleares de Cu-Cu y Cu-Zn, con el ligando dietilentriamina (dien) y puente imidazol.