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Resumen / Hasta 300 palabras / Confirme los caracteres especiales con el botón omegaLas peroxirredoxinas (Prx) son enzimas altamente conservadas y ubicuas que catalizan la reducción de peróxidos mediante un mecanismo dependiente de una cisteína crítica, la cisteína peroxidática (CP). En las Prx de 2 cisteínas típicas, la mínima subunidad catalítica son homodímeros cabeza-cola en los que la CP de una subunidad reacciona con el sustrato para dar ácido cisteinsulfénico, que puede ya sea reaccionar con la cisteína resolutiva de la subunidad adyacente para formar un enlace disulfuro intermolecular, o reaccionar con una segunda molécula de sustrato, sobreoxidándose e inactivándose. Dada la gran velocidad a la que reaccionan las Prx con el peróxido de hidrógeno, han sido postuladas como primera línea de oxidación en las cascadas de señalización dependientes de H2O2. En este sentido, la sobreoxidación de estas enzimas ha sido postulada como un mecanismo de regulación de su participación en estas vías de señalización, reforzado por el hecho de que algunas Prx sobreoxidadas pueden ser reducidas nuevamente a su forma activa por la sulfirredoxina en una reacción que requiere de ATP. Recientemente, nuestro grupo reportó que la Prx2 reduce catalíticamente peroxinitrito, un potente agente oxidante que se forma in vivo por la reacción controlada por diffusion entre óxido nítrico y superóxido. Nuestro trabajo se centra en la caracterización estrucutural y functional de la forma nitrada de la Prx2 humana, la cual ha mostrado tener mayor actividad peroxidasa y ser menos sensible a sobreoxidarse por H2O2 que la enzima nativa. Estos resultados podrían permitir elucidar un nuevo mecanismo de modulación de estas proteínas en la señalización redox así como el rol de esta modificación post-traduccional en ciertas patologías asociadas a estrés oxidativo