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Previamente se demostró que la biosíntesis de fosfatidilcolina (PC) en la papila renal de rata es modulada por PGD2 a nivel nuclear. El aumento de la síntesis de PC es un reflejo de la activación de CCTalfa, ya que es la enzima limitante de esta vía metabólica. CCTalfa es una proteína anfitrófica, capaz de activarse por translocación desde su forma soluble a su forma unida a membranas biológicas. Resultados de nuestro laboratorio mostraron que CCT alfa transloca al núcleo ante el agregado de PGD2 y dado que CCTalfa puede unirse tanto a envoltura nuclear o encontrarse soluble en el nucleoplasma, evaluamos si PGD2 produce movilización diferencial entre las zonas del núcleo. Se realizaron cultivos primarios de túbulos colectores, los cuales fueron tratados con indometacina para inhibir la síntesis de prostaglandinas endógenas, y luego se agregó PGD2. La ubicación de CCTalfa fue evaluada por inmunofluorescencia, donde se utilizó un anticuerpo dirigido contra el dominio de M de la enzima. Por otro lado se utilizaron como marcador de lamina nuclear, anticuerpos anti-Lamina A/C y como marcador de retículo endoplásmico Con-A. Los preparados fueron analizados por microscopia confocal. Se observo que la inhibición de síntesis de prostaglandinas endógenas, CCTalfa se distribuye difusa en la matriz nuclear y adquiere una distribución en estructuras granulares. Estas colocalizan con lámina A/C en estructuras denominadas speckles. Cuando los cultivos fueron tratados con PGD2, CCTalfa deja de formar parte de estas estructuras y se ubica preferentemente en la envoltura nuclear. Estos resultados demostrarían que PGD2 es capaz de movilizar CCT alfa, y que esta movilización no solo involucra una translocación entre la fracción soluble y unida a membranas, sino que existen una movilización entre estructuras intranucleares determinadas.