Aspartato aminotransferasas de Trypanosoma cruzi.

MARCIANO DA.; MAUGERI D; LORENTE, C; CAZZULO J.J; NOWICKI C

Chascomus, Buenos Aires, Argentina.

Congreso; Reunion anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y enfermedades parasitarias.; 2007

Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias

Trypanosoma cruzi, agente causal de la tripanosomiasis americana infecta aproximadamente a 18 millones de personas por año. Posee un metabolismo complejo, resultado de su capacidad de proliferación en un insecto vector y en el hospedador mamífero. Poco se sabe sobre las fuente de carbono y energia que utilizarían las formas del hospedador mamifero. Del proyecto genoma se infiere la ausencia de las enzimas del ciclo glioxilico, este hecho relegaría los ácidos grasos como fuente de carbono en favor de aminoácidos, jugando las aminotransferasas un papel clave como nexo entre el metabolismo de aminoácidos y azucares. En este trabajo caracterizamos las aspartato aminotransferasas (ASATs) de T. cruzi, por medio de experimentos de extracción con digitonina confirmamos su localización citosólica y mitocondrial. Ambas isoformas se diferencian en la especificidad de sustrato, la citosólica utiliza aminoácidos aromáticos además de los dicarboxílicos, en cambio la mitocondrial es específica para los últimos. La ASAT citosólica es notoriamente más abundante en amastigotes y tripomatigotes metaciclicos que en epimastigotes, por el contrario la enzima mitocondrial se expresa en niveles similares en los tres estadíos del parásito. Como complemento investigamos la expresión diferencial de las malato deshidrogenasas (MDHs), responsables del paso siguiente en la metabolización del esqueleto carbonado de los aminoácidos, encontrando que la MDH mitocondrial se expresa constituivamente.