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En el sistema nervioso central, el ATP liberado por neuronas y células gliales actúa como un neurotransmisor uniéndose a receptores purinérgicos específicos. Las ENTPdasas, glicoproteínas de membrana, hidrolizan tanto ATP como ADP en el espacio extracelular. El AMP resultante puede metabolizarse a adenosina, un neuromodulador inhibitorio, por una ecto-5´-nucleotidasa. En este trabajo se demostró que las ENTPDasas subtipos 1 y 2 se expresan en la retina de ratón. Estas enzimas se detectan mayoritariamente en las fracciones subcelulares que contienen membrana plasmática, como se observa a través del análisis por Western blot. Estudios de inmunohistoquímica de fluorescencia y co-localización con marcadores específicos de células retinianas, demostraron la presencia de ENTPDasas en las capas sinápticas externa e interna, células horizontales y ganglionares. Además, se describió actividad ATPásica probablemente debida a ENTPDasas en membranas retinianas (velocidad inicial: 0.028 nmol/μg prot.min). Estos resultados forman parte de un estudio comparado con retina de pez, dónde se encontraron diferencias en la localización celular así como la actividad de estas enzimas entre ambos modelos animales. Sin embargo, los pesos moleculares y la distribución subcelular de las bandas obtenidas mostraron un patrón idéntico. En conclusión, la retina de ratón contiene al menos dos subtipos de ENTPDasas que presentan una localización distintiva para cada tipo enzimático. Dado que la ENTPDasa 1 exhibe una actividad ADPásica varias veces mayor a la del subtipo 2, estos resultados sugieren una regulación regionalizada de la producción de adenosina extracelular así como de terminación de la señal ATP/ADP sobre sus receptores específicos.