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La proteólisis extracelular es uno de los principales mecanismos por lo que la transformación de la matriz intercelular se desarrolla, y facilitalametástasis tumoral. Las enzimas que la catalizan se denominan metaloproteinasas de la matriz (MMPs); son proteinasaspertenecientes a unaamplia familia, que se asocian con tumorigénesis, renovación de la matriz extracelular y la migración de células cancerosas, control del crecimiento,inflamación, angiogénesis e incluso pueden funcionar de una manera no catalíticaenla señalización celular. Dados estos roles tan centrales en labiología del cáncer, desde hace tiempo vienen siendo estudiadas, pero son prácticamente inexistentes los trabajos que las relacionan con suexpresión en condiciones hipóxicas y más aún en Carcinoma Renal de Células Claras (CRCC). Por tal motivo, en el presente trabajo, se inició lacaracterización de la expresión de MMPssecretadas por células Caki-1, modelo celular ampliamente validado para el CRCC.Utilizando un modelo in vitro de cultivo celular se generó hipoxia con el agregado de CoCl2(100, 200 y 300 uM) y se evaluó si la hipoxia influye en laactividad proteolítica del sobrenadante celular. Se utilizó SDS-PAGE para analizar el perfil proteico y la técnica de zimografía para determinar laactividad gelatinolítica. Asimismo, se estudió la expresión de las MMPs (2, 9 y 13) por Dot-Blott.Los resultados hallados muestran que la hipoxia exacerba la actividad proteolítica de estas células, y que en dicha actividad están implicadas lasenzimas MMP-2 y MMP-13, principalmente y en menor grado MMP-9, secretadas al medio extracelular. Actualmente, se está expandiendo labúsqueda de otras isoformas de metaloproteinasastales(tales como MMP1, MMP8, MMP21) y evaluando su expresión en el otro modelo validado deCRCC, las células Caki-2.