Efecto de la aplicación de tratamientos térmicos asistidos poraltas presiones hidrostáticas sobre la estabilidad térmica y la microestructura de músculo Superficial pectoralis vacuno

SPERONI, FRANCISCO; SILVA PAZ, REYNALDO; VAUDAGNA S. ; SZERMAN N.

Córdoba

Congreso; VIII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2022

Ministerio de Ciencia y Tecnología de Córdoba

Elprocesamiento térmico asistido por altas presiones hidrostáticas (APH) permitetanto un calentamiento como un enfriamiento rápido y uniforme durante lasetapas de compresión y descompresión. De esta manera, los tiempos de proceso yla temperatura del producto se reducen en relación a los procesos térmicosconvencionales; conservándose o mejorándose la calidad del alimento. Elobjetivo de este trabajo fue evaluar el efecto de la aplicación de tratamientostérmicos moderados asistidos por APH y el marinado con KCl/NaCl sobre laestabilidad térmica de las proteínas miofibrilares y la microestructura demúsculo Superficial pectoralis bovino.Se aplicó un diseño factorial completamente aleatorizado (2x2x3) cuyos factoresfueron: marinado [muestras marinadas MM, muestras no marinadas MNM; KCl:NaCl2:1 al 1%(p/p)], temperatura durante APH (50 y 70ºC) y presión (0,1; 200 y300MPa). Muestras de 30x20x100mm se trataron en un equipo Stansted Fluid PowerLtd. Mod. Iso-Lab FPG9400:922. Luego de 72h (1,5±1,0ºC), se estudió laestabilidad térmica mediante calorimetría diferencial de barrido en un equipoPerkin-Elmer Pyris1-DSC y la microestructura, luego de la tinción conhematoxilina-eosina, con un microscopio óptico Nikon Eclipse E200 con cámaradigital. Enlas MNM tratadas a 50°C-0,1MPa se observó la desnaturalización de la miosina. Laactina se desnaturalizó parcialmente a 200MPa y completamente a 300MPa,mientras que el colágeno no se afectó. A 200 y 300 MPa, se observó un picocercano a los 58°C, que puede relacionarse con miosina. Además, a 300MPa seobservó la aparición de un pico (53°C) dado por la formación de agregados. En lasMM tratadas a 50°C-0,1MPa, se observaron los picos correspondientes a colágenoy actina, y la miosina parcialmente desnaturalizada. A 200MPa, miosina, actina,colágeno y proteínas sarcoplásmicas fueron parcialmente desnaturalizadas. Las proteínasmiofibrilares fueron más sensibles a la desnaturalización debido a la presenciade sales. A 300MPa, la actina se desnaturalizó completamente y el colágeno nose afectó. Se observaron los picos a 53°C (agregados) y  a 58°C (miosina). En las MNM y MM tratadas a70°C-0,1MPa, se observó desnaturalización total de las proteínas presentes. A200 y 300MPa, únicamente se observó el pico correspondiente al colágeno. Lasfibras de las MNM tratadas a 50°C se observaron más hinchadas, con reducción deespacios interfibras, con el incremento de 0,1 a 300MPa, asociado a una mayorretención de agua o desorganización del tejido. Las tratadas a 70°C presentanmayor ruptura, y mayor área de fibra. Con la adición de sales, tanto enmuestras tratadas a 50 como a 70°C a 200 y 300 MPa, disminuyó la ruptura de lasfibras, presentando una estructura más homogénea, en comparación a las tratadasa 0,1MPa. El incremento de la presión a 300 MPa, disminuyó el área de lasfibras y aumentó los espacios interfibras. Los tratamientos de APH y laincorporación de sales modificaron la microestructura y la estabilidad térmicade las proteínas, lo cual puede tener implicancias en la calidad del producto,por ej. en su terneza y jugosidad.