Ultrasonido de alta intensidad aplicado a la extracción de proteínas de caupí

CALGARO CARLOS FERNANDO ; CHAVES MARÍA GUADALUPE; ACEVEDO BELÉN A; PEYRANO FELICITAS; GOMEZ ANDREA GISELLA

Buenos Aires

Congreso; XVIII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de los Alimentos CYTAL 2023; 2023

Asociación Argentina de Tecnologos Alimentarios

La industria busca la mejora continua de los procesos y en este sentido, el ultrasonido de alta intensidad (US) es una alternativa interesante para mejorar la eficiencia de extracción de distintos compuestos de interés, como las proteínas. Durante la extracción en sistemas sólido-líquido, la cavitación acústica en general favorece la transferencia de masa del material disperso en el solvente, mejorando así el proceso de extracción. En las proteínas, el US produce además alteraciones en su estructura, lo que puede afectar sus propiedades tecno-funcionales. El caupí es una leguminosa cultivada en el Nordeste Argentino, que se destaca por su alto contenido de proteínas (22-25% p/p). El objetivo de este trabajo fue comparar desde el punto de vista fisicoquímico/estructural las proteínas de caupí extraídas sin y con asistencia de US. A partir de harinas desgrasadas de caupí (Vigna unguiculata) variedad Cuarentón, se obtuvieron aislados proteicos por solubilización a pH 8 (agitación 1h, relación soluto: solvente, 1:10), en ausencia (A8) y en presencia de US (A8-US) (400 W, 20 kHz, 2s on-2s off, T < 30 °C) y posterior precipitación isoeléctrica (pH 4,5). Los precipitados fueron disueltos en agua destilada, neutralizados (pH 7) y luego liofilizados. Se evaluó el efecto del US comparando: rendimiento de extracción, contenido de proteínas totales (microkjeldahl), solubilidad (So) en agua a diferentes pH (Lowry), perfil electroforético (SDS-PAGE sin y con 2-ME), hidrofobicidad superficial (Ho), fluorescencia intrínseca y color de los aislados proteicos liofilizados (CIELab). Si bien el contenido en proteínas de A8-US (80.72±0.69% p/p) fue inferior a A8 (84,73± 0.66% p/p) (p