Proteínas escurridizas

SANTIAGO ESTEBAN-MARTIN; CARLOS W. BERTONCINI; XAVIER SALVATELLA

INVESTIGACION Y CIENCIA

PRENSA CIENTÍFICA S.A.

Lugar: Barcelona; Año: 2011 p. 64 - 65

0210-136X

Ante la imposibilidad de conocer su estructura por los medios usuales, debe recurrirse al refinado de modelos estadísticos. Existen solo veinte aminoácidos naturales para la biosíntesis de proteínas de acuerdo con las instrucciones codificadas en el genoma. Siendo tan simples en su composición química, ¿cómo es posible que estas macromoléculas puedan ejecutar funciones de suma diversidad y complejidad? Ello se debe a que la actividad biológica de cada proteína no depende tanto de la naturaleza de los aminoácidos que la componen como del modo en que se combinan y, por tanto, de la estructura tridimensional que esta adopta al plegarse. Para una proteína mediana, de unos 200 aminoácidos, el número de combinaciones posibles para los veinte aminoácidos disponibles asciende a 20exp200. La estrecha relación entre la estructura y la función en las proteínas ha originado programas de investigación que tienen por objeto la determinación sistemática de la estructura de todas las proteínas del genoma. Estos estudios han revelado, sorprendentemente, que existe un número elevado de proteínas que, aunque no adoptan estructuras tridimensionales definidas, llevan a cabo importantes funciones biológicas. Esta nueva clase de proteínas, que desafían en parte el dogma central de la biología molecular formulado por Francis Crick en 1958 (a cada secuencia aminoacídica le corresponde una estructura tridimensional), recibe el nombre de proteínas intrínsecamente desordenadas (IDP, por sus siglas en inglés)