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Las proteínas son polímeros naturales muy versátiles debido a sus propiedades químicas, físicas y funcionales. Algunas de las proteínas combinan propiedades como la capacidad de formar geles, nano y micropartículas y además unir distintos principios activos. La ovoalbúmina (OVA), proteína mayoritaria de la clara de huevo, es una proteína globular que posee sitios hidrofóbicos ocluidos en el interior de su estructura y gelifica por calentamiento. En este trabajo se estudió el impacto del tratamiento térmico sobre las características fisicoquímicas de las nanoparticulas obtenidas con OVA. El objetivo final es diseñar una matriz capaz de actuar como soporte para la vehiculización de compuestos lipofílicos e hidrofílicos. Se estudio el efecto de la temperatura, T, (60, 70 y 80°C) y del tiempo, t, (3, 5 y 10 min) de una suspensión de OVA (1%) a pH 6 sobre la formación de agregados proteicos y sus propiedades fisicoquímicas. Las nanopartículas se caracterizaron mediante dispersión de luz dinámica (NanoZ-Sizer), fluorescencia extrínseca o hidrofobicidad superficial (con ácido 1-anilino-8-naftalen sulfónico -ANS-) y fluorescencia intrínseca (IFI). También se evaluó la IFI en presencia de ácido linoleico (AL) 50 μM, como modelo de compuesto lipofílico. En lo que respecta a la distribución de tamaño de partículas (PSD), se encontró que el tratamiento a 60°C para todos los t produce partículas con una distribución bimodal con proteína nativa sin agregar. A 70°C la PSD fue monomodal y con un diámetro hidrodinámico promedio 200 nm (3 min), mientras que a 80°C los agregados fueron relativamente grandes (~ 4000 nm). La hidrofobicidad superficial aumentó con la T y el t de calentamiento, encontrándose el ANS en un entorno más hidrofóbico. En presencia de AL, la IFI de las partículas obtenidas en cada T por 5 min disminuyó, sugiriendo que el AL estaría unido a las partículas proteicas.

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